protéines 2

Il existe six acide aminé polaire neutre: Treonine, serine, tyrosine a fonction soufre: cysteine fonction amide, glutamique et asparagine, Il existe 5 acide aminé polaire ionisa le sable, L’albumine est que donner par le foie, à plusieurs hélice alpha, a des protéines monomerique( une chaîne), L’albumine représente 50 % des protéines plasmatique, L’albumine maintient la pression osmotique, et est un transporteur de plusieurs ligands (exemples: acides gras

Hypoalbumine : problème synthèse du foie, perte des protéines au niveau du rein, problèmes d’absorption intestin, Hippo albumine : a beaucoup de charge négative, le sodium et le sel chargés positivement dans le plasma, Les acides gras sont des lipides et des transporteurs de Médoc

L’albumine : À unique à polaire qui n’aime pas l’eau À 6 sites de fixation A des acides poleïques chargés -, L’albumine : Un des acides aminés basique à l’entrée de chaque poche A des paroi interne hydrophobes

myoglobine : stocker l’oxygène dans les muscles, Hémoglobine : transport d’oxygène dans le sang

Groupement prosthétique : molécule non peptidique nécessaires à la fonction, hème: protoporphirine + ions ferreux l’heme est plane et polR, ions ferreux peut faire 6 liaison covalente (vérifier si c covalente ou pa), ion féerique peux faire 6 liaison et l’ Hémoglobine pas capable de le fixer

Hemoglobine à quatre /s unité de structure proche de la myoglobine, pont salin: liaison ionique, Interaction entre les chaînes adjacentes principalement par un pont salin entre les résidus charger

Le saccharose et le sucre dans la muqueuse de l’intestin (= À du saccharose est une enzyme de la glycolyse aérobie) va plus vite se transformer en haut plus air (CO2 plus H2O, Catalyseur : accélère la réaction de la transformation, substrat : molécule à transformer, État transitoire : nécessite de l’énergie, Protéine : et la molécule à transformer

Gens il n’est pas consommé par la réaction, elle sort il va faire d’autres réactions, L’enzyme ne modifie pas l’équilibre de la réaction, L’enzyme est un changé en fin de réaction et agit à faible concentration

L’activité catalytique nécessite la présence de petites molécules appelées les cofacteur, sans les molécules organiques comme l’ATP y a pas de réaction 🛑, site actif : partie de l’enzyme qui reconnaît et modifie le substrat, la reconnaissance spécifique du substrat dans le site actif est assurée que par des liaisons faibles 🛑

🛑Pour les enzymes, On mesure la vitesse au début de la réaction, km: Quantité du substrat pour laquelle elle atteint la moitié du VMAX, atteint V Max : quand toutes les enzymes sont liés à un substrat Vitesse mesurée En dosant l’apparition du produit ou la disparition du substrat, 🛑Glucosylase : produit le glucose

Dosage lipase prends Créatis que ces douleurs abdominales pas spécifique plus fièvre plus de vomissements, 🛑TRIGlycérides : hydrophobe, enzyme nivo du cœur : Infarctus c’est quand les cellules du cœur meurt . Mesure les cellules kinases qui il y a dans le cœur

CK MM: Muscle strié squelettique, CK MB: Muscle cardiaque, CK BB: Cerveau, reins, tube digestif

Structure primaire : liaison peptidique plane, rigide, polaire, Structure secondaire : stabiliser par des liaisons hydrogène entre les liaisons peptidique, Structure tertiaire et quaternaire : stabiliser par interaction faible (hydrophobe, hydrogène, fait les liaisons ioniques) et les liaisons covalentes ( pont disulfure)