bio fonda et cellules et PROTÉINE 1

10*9: nano, Grammes : unité du système international, Du plus petit au plus grand : Atome Molécule Temps ADN Bactéries Durée de vie de l’homme Durée de vie de la Terre, Liaison covalente : mise en commun d’électron entre deux atomes pour se lier, Liaison non covalente (faible) : plus simple à séparer, Biomol du vivant : acides nucléiques, lipides, glucides, protéines

Cellule : plus petite unité capable de manifester de manière autonome les propriétés du vivant. Elle synthétise l’ensemble de ses constituants en utilisant le milieu extracellulaire, Deux grands types de cellules : Procaryotes sans noyau (c’est plus les bactéries) Eucaryotes : avec noyau, Microscope optique : utilise la lumière blanche ou la lampe Baisser jusqu’à 100 nm Noir et blanc, coloration, fluo, Microscope électronique : à transmission car la lumière traverse l’échantillon À balayage qui donne la surface en 3D

Créer maintien structure, exemple la membrane et le cytosquelette, Respirer produire de l’énergie Exemple la mitochondrie la chaîne respiratoire, Transporter se déplacer, Reproduire et Traduire à l’information génétique, Reconnaissance et se défendre Exemple membrane, Transformer (plus important pour les cellules) exemple bio synthèse et dégradation, Informer et signaler, Si on utilise des matières grasses on peut séparer l’eau de l’eau

Ont des lipides amphiphiles aussi appeler phospholipides, Les phospholipides ont une queue hydrophobe et une tête hydrophile, Protéine externe ou interne, Glucides sur les membranes ou sur les protéines aussi appeler glycoprotéiniques, Brunch logique sont asymétrique

Fonction de délimitation, fonction de Transport: Exemple endocytose ramène quelque chose dans l’intérieur Exocytose Diffusion simple Canaux donc diffusion facilitée Transport actif ATP dépendant, Fonction de reconnaissance: Récepteurs reconnaît qu’une région, Cytosquelette : est composé de trois filaments, chaque type de filaments est composé par assemblage de monomère spéciaux, Cytosquelette y a : •micro filament (dynamique membranaire) •Microtubules pour le transport •Filaments intermédiaires pour la stabilité du tissu (kératine, vimentine)

Dans la mitochondrie il y a deux bicouches phospholipides, Membrane externe, membrane interne, Espace inters membranaire, Matrice mitochondrie

ATP : de liaison covalente phosphate inorganique, ATP en ADP, Pyruvate plus acides gras vont dans le cycle de KREPS avec le NADH qui donne des électrons utilisés par la chaîne respiratoire qui va récupérer des protons, fonction de la mitochondrie : contrôle apoptose programmée Synthèse des hormones stéroïdes hyène (sexu et cholestérol)

Anabolisme : utiliser quelque chose de simple pour faire un produit plus compliqué, Catabolisme : molécules complexes en deux molécules simples, Métabolisme : ensemble de réaction biochimique, Occident réduction : bougeage d’électrons

Plus j’ai de H plus c’est acide, Lisosomes : organites pour la dégradation bio moléculaire, Nucléase : enzyme détruit l’acide nucléique ADN et ARN, Les moteurs moléculaire pour transport sont : Dineïnes et kinésine, Les récepteurs sont spécifiques de leur Ligants, Casquette de signalisation

Noyau déport nucléique est directement lié au RE, Nucléole : où est produit l’ARN, Dans le noyau : il y a la synthèse des acides nucléiques donc ADN et ARN, Grammes - à une paroi cellulaire normal, Grammes +: • a une paroi cellulaire et aussi appeler paroi peptidique •À une membrane en plus Et coloré en bleu ou violet

RÉPLICATION : ADN en ADN, Transcription : ADN en ARN, Traduction: d’ ARN en protéines, Ribosome : pour la traduction de l’information génétique, voie de sécrétion : RE, Golgi, vésicule

La liaison covalente est plus riche en énergie que liaison non covalente, La réaction photochimique (dans l’œil) est la réaction la plus rapide

G1 phase de croissance, S synthèse, G2 croissance et contrôle, M mitoses, si cellules à pas facteur proliférant va en GO (phase quiescente)

font soit une apoptose, font soit une sénescence, font une différenciation

G1: interphase (1 fois l’info), S: 2 fois l’info, M: chaque cellules filles récup moitié, dc 1

c’est de la mitose, grâce cellule mère a 2 cellules filles identiques, haploïde en diploïde

diploïdes en haploïde, haploïde à partir de diploïde

La membrane plasmique n’est pas perméable à l’eau et les ions EST PERMÉABLE À EAU MAIS PAS AUX IONS, La membrane du noyau n’est pas hermétique mais à double membrane et a des chromosomes il y a une information pour la division cellulaire, lys isolé achevé pas synthèse protéines, centrosomes pour division cellulR, ribosome pour synthétiser la protéine, Méiose : division des cellules germinales et asymétrique

GR(hématies) transport O2 plaquettes (thrombocytes) coagulation. cellules, GB(leucocytes) défend organisme, plasma: sérum et factor coagulant, Hematocrite, 1 er constituant du sang: eau

sudoripare: pas andocrinienne, pancréas : amphicrine, glande amphicrine: exo et endo, surrénales sont endocriniennes

La liaison covalente est apolaire : même nombre d’électrons de part et d’autres, La liaison polaire : électrons seront plus souvent près d’un côté que dans l’autre, La molécule d’eau et polaire, Polaire : avec pôle positif et polR avec pôle négatif: liaison hydrogène: liaison faible, L’eau est le solvant principal de l’organisme, PH : 7,38 à 7,40, Molécules d’eau n’est pas chargé mais peut devenir une molécule OH- et une molécule H+

Répartition d’eau : IC 2/3 EC: 1/3 Liquide interstitielle : 12 L Lymphe plasma : 3 L, Lésion du compartiment plasmatique : Membrane cellulaire : ce n’est perméable : donc perméable à l’eau mais pas aux autres molécules (sinon il faut des transporteurs), Membrane cellulaire :Elle est majoritairement composée de lipides, particulièrement de phospholipides, entre lesquels des protéines peuvent s'insérer., le NA+ sort de l’IC et le K+ et dans l’EC, Les ions majoritaires sont : NA+ et CL-, NA+ est le principal cations dans l’EC 135 à 145 mmol/L, Le NA+ Et faible dans l’ic, le Na+ détermine le mouvement d’eau

Peut être un acide et une base, permet au sang de fixer et qu’il ne soit pas acide, Garde le pH a une valeur précise : pouvoir tampon

IC en a bcp, 3,5 à 4,5 mmol ds plasma

99% dans os, Deux formes dans le plasma : CA 2+:Ioniser et ca2+ liés aux protéines, 2,15 à 2,55 mmol par litre dans le plasma, Absorption du CA2+ dépend de la vitamine D qui dépend du soleil

Ion phosphate : constituant des os, Constituant des lipides membranaires, ATP, liaison covalente aux protéines : phosphorilé par kinases

1,5 à 2 millimoles par litre dans le plasma, Contraction musculaire, Phosphorylation des protéines

ionogramme simple : NA2+, cl- et k+, Ionogramme complet :NA2+, cl- et k+ et HCO3- et proteine, Ionogramme je sais pas quoi :NA2+, cl- et k+ et HCO3- et proteine et CA2+ et phosphate

Protéines : 56 à 81 g par litre : anions, Sodium : 135 à 145 millimoles par litre, Potassium : 3,5 à 5,0 millimoles par litre, CL - : 98 à 106 millimoles par litre, HCO 3 -. : 22 à 29 millimoles PAR LITRE 🛑

eau : majoritaire partie de l’organisme : rôle de solvant pour les molécules polaires, Plasma : pH neutre, à plusieurs molécules (sodium chlorure bicarbonate) a une concentration globale environ D’ions IC (k+ et MG et PO43) surveil hydro électrolytique, Hypotonique des hématies : absorption plus silo plus gonflent et y a plus molécules à l’intérieur que externe donc molecule va à l’extérieur

Créer et maintenir structure, Reconnaître et défense, Transporter, Transformer, Informer signaler, Bouger se déplacer, Les protéines dans le plasma = 60 à 80 g par litre

Après un prélèvement du sang plus anticoagulant, centrifugation sépare les cellules du plasma, Dans le plasma, il y a de l’albumine des protéines et des immuno globuline (MG a) environ 20 %, 20 % de protéines représente 95 % des protéines total, Structure primaire––repli ment––structure tridimensionnelle, Structure tridimensionnelle––> dénaturation = perte d’activité––>structure primaire, L’intérieur des protéines est hydrophobe, L’extérieur des protéines est hydrophile

Fonction acide carboxyLicques, Fonction amine primaire, Chaîne latérale est : résidus, Hydrogène

Les liaisons électrostatique : sous forme entre les molécules charger, Les liaisons hydrogène : se forme entre les molécules polaires, Liaison hydrophobe : se forme entre les molécules apolaires

Apolaire et la polarité sont un critère important, Les polaires peuvent être : neutre ou ionisable (= En fonction du pH, peuvent porter la charge), Un acide carboxyLicques : et neutre ou négatif sous la forme Basique, 1 amine est toujours chargé positivement

Et le seul Acid aminés dont la chaîne latérale peut faire des liaisons covalentes, avec la chaîne latérale d’un autre Acid aminés, Un pont disulfure (=liaison covalente : forte) Le soufre interagit avec un autre souffre d’un autre aa

Sonder fonction alcool, Sont polaires neutre et peuvent être phosphorilé pour le fonctionnement de la protéine

Fonction amine est inclus dans le cycle, Formation d’un coude dedans la chaîne polypeptidique

Liaison peptidique : covalente formé par condensation d’un acide carboxylicques d’un aa avec l’amine de l’acide aminé suivant, La liaison peptidique est : plane , polaire, rigide, Oméga est toujours : égal à 180°, configuration transe est la configuration peptidique

La liaison peptidique est toujours en configuration Trans 🛑, N terminale à C terminal, Structure primaire d’une protéine et la succession d’aa, Structure secondaire est stabilisé par plusieurs liaisons hydrogène, elle-même stabiliser Établit entre liaison peptidique

Les liaisons hydrogène entre liaisons peptidique sont stabilisé par des hélices alpha, Deux types de structure secondaire : feuillet alpha et feuillet bêta, hélice transe membranaire : a 12 hélice, La chaîne latérale de la méthionine donne un pont disulfure, L’hélice alpha et bêta est amplifié dans les structures 3D d’une protéine

Les coudes sont des structures pas régulière, pas répétitive, qui permettent des connexions entre les structures secondaire régulière, La fonction d’une protéine est lié à sa structure dans l’espace, si pert la structure c’est une dénaturation, Structure primaire d’une protéine : succession d’acides aminés qui la constituent, Les hélices peuvent être soluble et solide, On augmente la température de la protéine pour la dénaturer

Un Amine n’est jamais chargé négativement mais peut-être neutre ou positif, Un acide carboxy Licques n’est jamais charger plus, mais peut-être - ou neutre, Un Amine : + ou neutre (vérifier si neutre est vrai), carboxylique : - ou neutre

La structure d’une protéine dans l’espace dépend de l’interaction fait entre chaîne latérale d’un acide aminé ou de la chaîne peptidique, Les hélice alpha et bêta : tridimensionnel, stabilisé par les liaisons peptidique, Type de liaison : hydrophobe, hydrogène ( parenthèses polair neutre), les 5 aa chargés et qui font des liaisons ionique sont: AspartIQUE glutamIQUE HIStidine arginiNE LysiNE

Liaison peptidique : condensation d’une fonction acide carboxilique en fonction amine, Liaison peptidique n’ont pas de rapport à la fin de latéral, La chaîne latérale du tryptophane fait une interaction hydrophobe🛑, Covalente : liaison forte Liaison hydrogène : faibles

Hélice alpha est stabilisé par une liaison hydrogène, helise Alpha et le feuillet bêta sont des structures régulière, La cystéine est la seule à faire une liaison covalente, La chaîne latérale du tryptophane fait une interaction hydrophobe car est apolaire et que les apolaire aiment pas eau