tóm tắt bài

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

x

là các chuỗi aa Liên kết peptid còn được gọi là liên kết amid Phản ứng gắn là phản ứng trùng hợp , 2 acid amin gắn đồng hoá trị với nhau

x

liên kết peptid trong protein tương đối bền vững, thời gian bán hủy trung bình (t12) khoảng 7 năm trong điều kiện tế bào.

x

Có những hoạt tính nào?, Cái gì sinh ra hoạt tính ?: chúng không phụ thuộc vào khối lượng

x

x

Ví dụ, liên kết amin trong gốc R của asparagin và glutamin cũng bị thủy phẫn bởi acid, tạo ra aspartat và glutamat. Gốc R của tryptophan cũng bị phá hủy hoàn toàn bởi acid, một lượng nhỏ serin, threonin và tyrosin cũng bị mất đi

Câu trả lời là chiều dài rất thay đổi. Ví dụ, cytochrom C ở người gồm 1 chuỗi polypeptid có 104 acid amin chymotrypsinogen ở bò có 245 acid amin. Titin - 1 thành phần cấu tạo của cơ, có chứa gần 27,000 acid amin và có trọng lượng phân tử khoảng 3,000,000.

Một vài protein được tạo thành từ 1 chuỗi polypeptid, số khác có từ hai chuỗi trở lên tương tác với nhau không đồng hóa trị, gọi là các protein đa đơn vị.

1. các chuỗi có thể liên kết với nhau đồng hoá trị hoặc không đồng hoá trị 2. các chuỗi có thể giống nhau hoặc không giống nhau(Ví dụ, 2 chuỗi polypeptid của insulin liên kết với nhau bằng liên kết disulfid. Trong các trường hợp như vậy, các chuỗi polypeptid không được coi là các tiểu đơn vị mà thường được gọi một cách đơn giản là các chuỗi.)

Các chuỗi polypeptid trong 1 protein đa đơn vị có thể giống nhau hoặc khác nhau. Nếu ít nhất 2 chuỗi giống nhau thì protein được gọi là oligomeric, và các đơn vị giống nhau được gọi là promoter. Ví dụ, Hemoglobin, gồm 4 chuỗi polypeptid: 2 chuỗi a giống nhau và 2 chuỗi B giống nhau, 4 chuỗi này giữ nhau bằng tương tác không đồng hóa trị. Mỗi đơn vị a ghép đôi với một đơn vị B trong một cách giống nhau của protein đa đơn vị này, do đó Hemoglobin có thể được coi là tetramer của 4 chuỗi polypeptid hoặc 1 dimer của aB protomer.

x

1. Cấu trúc bậc 1 của protein là trật tự của các acid amin sắp xếp thành chuỗi polypeptid. 2. Cấu trúc bậc 2 bao gồm các vùng của chuỗi polypeptid được cố định bởi các liên kết hydro, giống như các cấu trúc gọi là xoắn a (a-helix) và gấp nếp B (B sheet). Tính cứng nhắc của khung peptid quyết định loại cấu trúc bậc 2 có thể được tạo ra. 3. Cấu trúc bậc 3 bao gồm các thành phần cấu trúc bậc 2 được gấp xoắn bên trong một cấu trúc không gian ba chiều tổng thể. Ở protein hình cầu như myoglobin, cấu trúc bậc 3 được hình thành bởi nhân kỵ nước được cuộn chặt với các nhóm bên acid amin phân cực ở bên ngoài. 4. Một vài protein có cấu trúc bậc 4, là sự kết hợp của từ hai tiểu đơn vị trở lên, mỗi tiểu đơn vị này được tạo thành bởi 1 chuỗi polypeptid.

Protein được phân loại theo cấu trúc gồm có: protein hình cầu, protein hình sợi, protein xuyên màng và protein gắn DNA. Protein hình cầu thường tan được trong nước, giống như quả bóng không đều. Protein hình sợi là các đường thẳng, sắp xếp xung quanh 1 trục thẳng, có cấu trúc lặp đi lặp lại. Protein xuyên màng, bao gồm các protein có 1 hoặc nhiều vùng xuyên qua lớp màng lipid. Protein gắn DNA được phân loại riêng.

Yêu cầu đầu tiên là tạo ra 1 vị trí gắn đặc hiệu với 1 phân tử, hoặc 1 nhóm các phân tử với cấu trúc tương tự nhau. Vị trí gắn đặc hiệu của protein thường quyết định vai trò của nó. Cấu trúc không gian ba chiều cũng thể hiện mức độ linh hoạt và cứng nhắc phù hợp với chức năng của nó. Tính cứng nhắc cần thiết trong việc tạo ra các vị trí gắn của 1 cấu trúc bền vững. Tuy nhiên, tính linh hoạt và di động trong cấu trúc cho phép protein gấp gọn lại khi được tổng hợp, và phù hợp với việc gắn với các protein và phân tử nhỏ khác. Cấu trúc không gian ba chiều phải có bề mặt phù hợp với môi trường (ví dụ: protein bào tương cần giữ các acid amin phân cực ở bề mặt để duy trì khả năng hòa tan trong nước). Bên cạnh đó, cấu trúc cũng phải bền vững, không có xu hướng tháo xoắn thành dạng không thể thực hiện chức năng hoặc kết tụ trong tế bào. Cuối cùng, protein phải có cấu trúc để có thể bị phá hủy khi chúng tổn thương hoặc tế bào không cần nữa. Hầu hết cấu trúc bậc 1 của acid amin thỏa mãn một hoặc nhiều yêu cầu trên thông qua tính chất hóa học của liên kết peptid và nhóm bên các acid amin.

x

x

x

x

Hem gồm 1 nhân porphyrin gọi là protoporphyrin IX, với ion Fe được tạo phức ở trung tâm. Protoporphyrin IX gồm 4 vòng 5 cạnh có chứa N (vòng pyrrol) gắn với nhau bằng các cầu methin (-CH=) và gắn thêm với nhóm methyl (-CH3), vinyl (-CH=CH2) và propionat (-CH2-CH2-COO-) ở nhóm bên.

Theo định nghĩa, quá trình loại đi 1 electron được gọi là oxy hóa. Fe của nhân Hem trong Hb và Mb luôn luôn tồn tại ở trạng thái Fe2+. Thậm chí trong quá trình gắn với oxy nó cũng không bị oxy hóa thành Fe3+. No chỉ bị oxygen hóa chứ không bị oxy hóa.

x

Hb chỉ được tìm thấy trong hồng cầu. Hồng cầu giải phóng từ tủy xương và lưu hành trong máu khoảng 120 ngày trước khi chúng bị bắt giữ bởi đại thực bào ở lách và các mô khác. Hồng cầu không có nhân do đó nó không thể phân chia và tổng hợp protein; chúng chỉ chết đi. Hb được thừa kế từ tiền nhân của chúng trong tủy xương. Chúng cũng không có ty thể do đó không sử dụng oxy khi vận chuyển. Nhu cầu năng lượng được đáp ứng chủ yếu bởi chuyển hóa yểm khí đường glucose tạo ra acid lactic. Thực chất, hồng cầu là những túi chứa đầy Hb hòa tan trong bào tương với nồng độ khoảng 33%., Trong khi Mb chỉ gồm 1 chuỗi polypeptid với nhân hem, Hb có 4 chuỗi polypeptid, mỗi chuỗi lại gắn với 1 nhân hem. Ở người có một vài loại Hb. HbA chứa 2 chuỗi a và hai chuỗi B, là thành phần Hb chủ yếu ở người trưởng thành. HbA2 chiếm thành phần ít hơn và HbF (Hb bào thai) cũng chứa 2 chuỗi a nhưng thay vì 2 chuỗi B ở HbA2 chứa 2 chuỗi delta và HbF chứa 2 chuỗi y.

Chuỗi a có 141 acid amin, chuỗi B, 8 và 1 có 146 acid min. Tất cả các chuỗi này đều liên quan đến nhau về mặt cấu trúc. Chuỗi a và B giống nhau ở 64 acid min của chúng. Chuỗi B và y khác nhau 39 trong số 146 acid min, còn chuỗi B và 8 khác nhau 10 acid min.

Mặc dù các chuỗi Hb quan hệ xa với Mb, chỉ 28 acid min giống nhau giữa các chuỗi a, B và Mb. Những acid min được bảo tồn này bao gồm histidin gần và xa, 1 vài acid min tiếp xúc với hem. Phần lớn các vị trí acid min không giống nhau là các thay thế “bảo tồn”. Điều này có nghĩa là các acid min tương ứng có tính chất giống nhau. Mỗi tiểu đơn vị Hb tự gập thành 1 hình dạng giống như cấu trúc bậc 3 của Mb. Do đó Hb giống như 4 phân tử Mb được gắn với nhau. Tương tự Mb, mỗi tiểu đơn vị của Hb có lõi kỵ nước và bề mặt ưa nước. Các tiểu đơn vị tương tác với nhau phần lớn bởi liên kết hydro và liên kết muối, không có bất kỳ liên kết disulfid nào.

HbF có ái lực gắn oxy cao hơn các Hb ở người trưởng thành. Trong HbA, 2,3- diphosphoglycerat (DPG) hình thành liên kết muối với amin tận của các chuỗi B và với nhóm bên của Lys EF6 và His H21 của chuỗi B. Trong chuỗi y của HbF, His H21 được thay thế bởi 1 acid min serin không mang điện. Do đó DPG gắn với HbF lỏng lẻo hơn so với gắn vào HbA, và nó giảm ái lực của HbF với oxy ít hơn so với HbA. Do đó, HbF có ái lực với oxy cao hơn HbA. Nó bão hòa một nửa ở áp lực 20 mmHg so với 26 mmHg của HbA. Điều này giúp tăng cường vận chuyển oxy từ máu mẹ tới máu bào thai trong mao mạch nhau thai.

x

x

x

cơ thể không tự tổng hợp được 8 acid amin: Val, Leu, Ile, Phe, Thr, Trp, Met, Lys mà bắt buộc phải cung cấp từ thức ăn.

x

x

Thời gian bán hủy của các protein trong cơ thể từ 30 giây đến nhiều ngày, phụ thuộc vào nhu cầu hoặc tuổi thọ của tế bào Lượng protein đổi mới chiếm khoảng 1 - 2% protein toàn phần/ngày. Tỷ lệ protein đổi mới nhiều hơn ở trẻ em trong thời kỳ phát triển nhanh ( ? cụ thể là bn )

Protein khi được gắn với ubiquitin sẽ là tín hiệu để proteasom giáng hóa thành các đơn vị cấu tạo là acid amin. Tối thiểu phải có trên 4 ubiquitin gắn vào protein đích thì quá trình giáng hóa mới được khởi động. Ubiquitin sẽ gắn vào protein cơ chất bằng liên kết isopeptid với lysin của protein đó nhờ 3 enzym E1, E2 và E3 có sử dụng ATP. Quá trình này gồm 4 bước: Bước 1: ubiquitin được hoạt hóa bởi El cần ATP tạo thành liên kết thioeste trong phức hợp UB - CO - S E1. - Bước 2: E2 tạo liên kết thioeste với ubiquitin UB - CO - S E2 và giải phóng El. - Bước 3: E3 xúc tác vận chuyển protein tới ubiquitin tạo thành phức hợp UB- protein nhờ liên kết isopeptid tại acid amin lysin. - Bước 4: khi gắn đủ > 4 ubiquitin, phức hợp UB-protein được thoái hóa bởi proteasom phụ thuộc ATP thành acid amin. Ubiquitin được giải phóng tiếp tục trở lại bước 1.

x

tôi thành anh còn anh, Phần lớn các acid amin loại bỏ nhóm a-amin bằng cách vận chuyển nhóm a-amin đến Ca của acid a -cetonic. Acid amin trở thành acid a -cetonic tương ứng còn acid a - cetonic nhận nhóm amin trở thành acid amin mới. Quá trình này gọi là phản ứng trao đổi amin. Xúc tác phản ứng trao đổi amin là các enzym aminotransferase (transaminase)

Những transaminase có phổ biến ở các mô và có hoạt tính xúc tác cao, ví dụ: AST (aspartat transaminase), ALT (alanin transaminase) xúc tác cho sự vận chuyển nhóm amin của Asp, Ala sang chất nhận là a -cetoglutarat. Enzym transaminase có coenzym là pyridoxalphosphat, chúng tồn tại trong ty thể và bào tương tế bào.

Tsao cơ thể cần p có 2 cách 1. Hoạt tính của enzym glutamat dehydrogenase rất mạnh nên glutamat được khử amin oxy hóa với tốc độ cao và có lợi về mặt năng lượng. 2. Hoạt tính của enzym glutamat aminotransferase cao nên nhóm amin của hầu hết các acid amin tập trung tạo glutamat trong quá trình trao đổi amin. 3. Các enzym L-amino-acid-oxidase xúc tác cho quá trình khử amin oxy hóa các acid amin thông thường hoạt động yếu và sinh ra chất độc là H2O2. 4. a-cetoglutarat là chất trung gian có hoạt động như một “con thoi” vận chuyển nhóm amin.

x