問題一覧
1
Reacción química qué elimina un grupo carboxilo y liberia dióxido de carbono
descarboxilacion
2
Es cuando se quita un grupo carboxilo
descarboxilacion
3
Aminoacido que es excepción a los otros, ya que tiene un grupo amino secundario en lugar de primario
prolina
4
A un PH fisiológico, el carboxilo se disocia formando el ion carboxilato con carga negativa (-COO-),y el grupo amino se propone (-NH3)
verdad
5
(En el pancreas) el zimogeno quimiotripsinogeno se convierte gracias a la tripsina en:
quimiotripsina
6
La quimiotripsina es:
endopeptidasa
7
En la fase pancreatica la proelastasa se convierte en:
elastasa
8
La elastasa en la fase pancreatica es:
endopeptidasa
9
En la fase pancreatica la procarboxilasa A se convierte en:
carboxilasa A
10
La carboxilasa A es:
exopeptidasa
11
En la fase pancreatica la procarboxilasa B se convierte en:
carboxilasa B
12
La carboxilasa B es:
exopeptidasa
13
La tripsina es una endopeptidasa que actúa sobre aminoacidos, como:
ARG, LYS (BASICOS)
14
La quimiotripsina es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:
FEN, TYR, TRP, LEU (AROMATICOS)
15
La elastasa es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:
GLY, SER, ALA, ELASTINA (CADENA LATERAL CORTA)
16
Donde se encuentran las endopeptidasas:
en la luz intestinal
17
Donde actúan las exopeptidasas:
borde en cepillo
18
Son aminoacidos de dificil digestion
propina e hidroxiprolina
19
La carboxilasa A es una exopeptidasa (ubicada en borde cepillo) que reconoce aminoacidos HIDROFOBOS, tales como:
todas
20
La carboxilasa B es una exopeptidasa (ubicada en borde en cepillo) qué reconoce aminoacidos, tales como:
ARG, LYS (BASICOS)
21
Es un iminoacido:
PRO
22
Son ejemplos de aminoacidos aromaticos
TYR, HYS, TRP, PHE
23
Son aminoacidos con grupo OH:
SER, THR, TYR
24
Aminoacidos ramificados:
LEU, ILE, VAL
25
Son aminoacidos acidos:
ASP, GLU
26
Aminoacidos amidicos:
ASN, GLN
27
Aminoacidos que tienen azufre:
MET, CYS
28
Son aminoacidos basicos:
LYS, HYS, ARG
29
Son aminoacidos aromaticos:
TYR, HYS, TRP, PHE
30
Cuando las cadenas laterales de los aminoacidos tienen una distribución uniforme de electrones, se llaman
Aminoacidos no polares
31
Cada uno de los aminoacidos de esta categoría tiene una cadena lateral que no gana ni pierde portones ni participa en enlaces de hidrógeno o ionicos. Pueden considerarse aceitosas
aminoacidos no polares
32
Las cadenas laterales de los aminoacidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína lo que le da su forma (llamado efecto hidrofobico). Estos grupo R ¿ayudan a dar a las proteínas su forma tridimensional?
verdadero
33
La histidina a un ph fisiológico, los grupos carboxilo de las cadenas laterales ácidas y libres se despotronan
verdad
34
El reemplazo del glutamato polar, con valina no polar en la sexta posición de la hemoglobina, provoca una enfermedad que hace que los glóbulos rojos adquieran forma de hoz en lugar de disco, a eso ¿se le llama?
anemia de células falciformes
35
Tiene un amino secundario, forman estructura de anillo rígido de cinco miembros, esta contribuye por su forma:
a la formación de la estructura fibrosa extendida del colageno
36
Estos aminoacidos tienen una carga neta cero a un ph fisiológico. Con ciertas excepciones de aminoacidos
aa con cadenas laterales polares sin carga
37
Las cadenas laterales de la cisterna y tirosina pueden perder un Proton a un pH alcalino
verdad, en aa con cadenas laterales polares sin carga
38
La srria, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidróxido polarnquenpuede participar en la formación de PUENTES DENHIDROGENO
verdadero
39
Las cadenas laterales de la asparagina y glutamina tienen un grupo carbonilo y amida qué participa en los enlaces de puente de hidrogeno
verdad
40
Los disulfuro de sus (2 de SH) (se oxidan para formar un enlace cruzado covalente). Dos residuos de cisternas que forman enlace disulsuro se llaman:
cistina
41
Proteínas extracelulares que estabilizan mediante enlacesmdisulfuro
ambas
42
La serina, treonina y tirosina sirve como sitio de unión para grupos fosfato
verdadero
43
Enzimas que catalizan reacciones de fosforilacion
quinazas
44
Enzimas que eliminan el grupo fosfato
fosfatasas
45
Algunas enzimas son más activas cuando están fosforiladas mientras que otras son menos activas
verdad
46
Son donantes de protones y a un PH fisiológico sus cadenas laterales están completamente ionizadas y contienen un grupo carboxilato cargado negativamente (-COO-)
aspartato y glutamato
47
A PH fisiológico la arginina y lisina están completamente ionizados y cargados positivamente:
verdadero
48
La hisitidina es débilmente básico y en gran medida sin carga a un PH FISIOLÓGICO
verdadero
49
Cuando la histidina se incorpora a una proteína, su grupo R puede estar cargado positivamente o neutral (según el entorno ionico)
verdadero
50
Se reemplaza la asparagina de la posición 21 en la CADENA A de la insulina con glicina y extendiendo la carboxiterminal por residuos de arginina adicionales.
Insulina glargina
51
Los aminoacidos en una solución acuosa contienen grupos carboxilo débilmente ácidos y grupos aminos débilmente basicos. Además cada aminoácido ácido o básico contiene un grupo ionizable en su cadena lateral.
verdad
52
Los aminoacidos ácidos pueden considerarse donante de protones y las bases como aceptores de protones
verdad
53
Los ácidos débiles se ionizan en un grado limitado
verdadero
54
La concentración de protones en solución acuosa se expresa, como:
ph
55
Solución que resiste un cambio de PH luego de la adición de un ácido o base
tampon
56
Como se puede crear un tampon:
mezclando un ácido débil con su base conjugada
57
El nitrógeno sale del cuerpo en forma de urea, amoniaco y otros productos derivados del metabolismo de los aminoacidos (como la creatinina)
verdad
58
La vaina y la alanina pueden formar el dipeptido valilalanina
verdadero
59
Tiene un carácter parcial de doble enlace , es decir, es ,as corto que el enlace sencillo y rígido y plano
enlace peptidico
60
Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos:
peptidasas proteasas
61
El esqueleto de polipeptido no asume una estructura tridimensional aleatoria sino que, forma arreglos regulares de aminoacidos que están ubicados uno cerca del otro en la secuencia lineal
aa secundarios
62
Es lo que distingue a un aminoácido
todas
63
El cuerpo almacena aminoacidos
falso
64
Deben obtenerse de la dieta o sintetizar de novo
aminoacidos
65
Selecciona el orden del catabolismo de los aminoácidos en su primera fase:
1-Empieza con la eliminación de los grupos de la cadena amino (por transaminacion y posterior desaminacion oxidativa)
66
Que se forma en la primera fase del catabolismo de los aminoacidos:
amoniaco NH3 y cadenas cetoacidas (esqueletos de carbono de los aminoacidos)
67
Ruta más importante para la eliminación del amoniaco
ciclo de la urea
68
Los esqueletos de carbono de los cuerpos cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de las vías metabólicas productoras de energía.
segunda fase del catabolismo de los aminoacidos
69
El nitrógeno sale del cuerpo por:
todas
70
Degradan ciertas proteinas:
todas
71
Degradan selectivamente las proteínas dañadas o de vida corta
proteosomas
72
Utilizan hidromasaje ácidas para degradar de manera no selectiva las proteinasnintracelulares (autofagia) y las proteinas extracelulares (heterofagia)
lisosomas
73
Se encarga de elevar el ph intestinal osea que, disminuye su acidez
bicarbonatp
74
Hormona que secreta el bicarbonato
secretina
75
La tripsina se encinde solo cuando el grupo carbonilo (>c=o ) del enlace peptidico es aportado por ARG Y LYS
verdadero
76
Sinónimo de las enteropeptidasas
enteroquinasas
77
Célula de la mucosa intestinal que convierte el tripsinogeno en tripsina
una serina proteasa sintetizada en la superficie apical del enterocito
78
El tripsinogeno se convierten en tripsina mediante:
la eliminación de un hexapeptido del extremo N del tripsinogeno
79
La tripsina convierte otras moléculas de tripsinogeno en tripsina mediante la escision de un número limitado de enlaces peptidicos específicos en el zimogeno
verdad
80
En individuos con deficiencia en la secreción pancreatica, la digestión y la absorción de las grasas y proteínas son incompletas
verdadero
81
Cual es la enfermedad celíaca o estruendo celiaco
es una enfermedad de mala absorción que resulta del daño inmunitario en el intestino delgado en respuesta a la ingestión de gluten, una proteína que se encuentra en el trigo, cebada o centeno
82
Los aminoacidos de cadena ramificada no se metabólizan en el higado, sino que se envían desde el hígado al musculo a traves de la sangre
verdadero
83
Las células g que se secretan endocrinamente:
parietales
84
Las células g que secretan paracrinamente:
Las células principales
85
Que secretaria las células parietales
Ácido clorhídrico
86
Que secreta las células principales
pepsingeno
87
Las células enterocromatinas secretan:
histamina
88
Que secretaria las células D:
somatostatina
89
Que es la somatostatina:
es un inhibidor
90
Aminoacidos aromáticos y no aromáticos que reconoce la pepsina (tiene más afinidad por los aromáticos)
todas
91
Las células i del intestino (en la parte del deudeno) secreta:
cck
92
Células del intestino en la parte del intestino delgado que secreta secretina
células s
93
Hormona polipeptida del intestino delgado que libera zimogenos:
cck
94
En el intestino delgado y los túmulos proximales de los riñones tiene sistemas de transporte comunes para la captación de aminoacidos
verdadero
95
Las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina contuenen cada una un grupo carbonilo y ub grupo amida, los cuales tambien oueden participar en enlaces puentes de hidrogeno
verdadero
96
A,inoacido que el musculo intercambia con el cerebro (SNC)
valina
97
Aminoacido que el musculo le da a el intestino y al riñon
glutamina
98
Aminoácido que da el musculo a el riñon
alanina