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98問 • 1年前
  • yolanda felix
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    問題一覧

  • 1

    Reacción química qué elimina un grupo carboxilo y liberia dióxido de carbono

    descarboxilacion

  • 2

    Es cuando se quita un grupo carboxilo

    descarboxilacion

  • 3

    Aminoacido que es excepción a los otros, ya que tiene un grupo amino secundario en lugar de primario

    prolina

  • 4

    A un PH fisiológico, el carboxilo se disocia formando el ion carboxilato con carga negativa (-COO-),y el grupo amino se propone (-NH3)

    verdad

  • 5

    (En el pancreas) el zimogeno quimiotripsinogeno se convierte gracias a la tripsina en:

    quimiotripsina

  • 6

    La quimiotripsina es:

    endopeptidasa

  • 7

    En la fase pancreatica la proelastasa se convierte en:

    elastasa

  • 8

    La elastasa en la fase pancreatica es:

    endopeptidasa

  • 9

    En la fase pancreatica la procarboxilasa A se convierte en:

    carboxilasa A

  • 10

    La carboxilasa A es:

    exopeptidasa

  • 11

    En la fase pancreatica la procarboxilasa B se convierte en:

    carboxilasa B

  • 12

    La carboxilasa B es:

    exopeptidasa

  • 13

    La tripsina es una endopeptidasa que actúa sobre aminoacidos, como:

    ARG, LYS (BASICOS)

  • 14

    La quimiotripsina es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:

    FEN, TYR, TRP, LEU (AROMATICOS)

  • 15

    La elastasa es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:

    GLY, SER, ALA, ELASTINA (CADENA LATERAL CORTA)

  • 16

    Donde se encuentran las endopeptidasas:

    en la luz intestinal

  • 17

    Donde actúan las exopeptidasas:

    borde en cepillo

  • 18

    Son aminoacidos de dificil digestion

    propina e hidroxiprolina

  • 19

    La carboxilasa A es una exopeptidasa (ubicada en borde cepillo) que reconoce aminoacidos HIDROFOBOS, tales como:

    todas

  • 20

    La carboxilasa B es una exopeptidasa (ubicada en borde en cepillo) qué reconoce aminoacidos, tales como:

    ARG, LYS (BASICOS)

  • 21

    Es un iminoacido:

    PRO

  • 22

    Son ejemplos de aminoacidos aromaticos

    TYR, HYS, TRP, PHE

  • 23

    Son aminoacidos con grupo OH:

    SER, THR, TYR

  • 24

    Aminoacidos ramificados:

    LEU, ILE, VAL

  • 25

    Son aminoacidos acidos:

    ASP, GLU

  • 26

    Aminoacidos amidicos:

    ASN, GLN

  • 27

    Aminoacidos que tienen azufre:

    MET, CYS

  • 28

    Son aminoacidos basicos:

    LYS, HYS, ARG

  • 29

    Son aminoacidos aromaticos:

    TYR, HYS, TRP, PHE

  • 30

    Cuando las cadenas laterales de los aminoacidos tienen una distribución uniforme de electrones, se llaman

    Aminoacidos no polares

  • 31

    Cada uno de los aminoacidos de esta categoría tiene una cadena lateral que no gana ni pierde portones ni participa en enlaces de hidrógeno o ionicos. Pueden considerarse aceitosas

    aminoacidos no polares

  • 32

    Las cadenas laterales de los aminoacidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína lo que le da su forma (llamado efecto hidrofobico). Estos grupo R ¿ayudan a dar a las proteínas su forma tridimensional?

    verdadero

  • 33

    La histidina a un ph fisiológico, los grupos carboxilo de las cadenas laterales ácidas y libres se despotronan

    verdad

  • 34

    El reemplazo del glutamato polar, con valina no polar en la sexta posición de la hemoglobina, provoca una enfermedad que hace que los glóbulos rojos adquieran forma de hoz en lugar de disco, a eso ¿se le llama?

    anemia de células falciformes

  • 35

    Tiene un amino secundario, forman estructura de anillo rígido de cinco miembros, esta contribuye por su forma:

    a la formación de la estructura fibrosa extendida del colageno

  • 36

    Estos aminoacidos tienen una carga neta cero a un ph fisiológico. Con ciertas excepciones de aminoacidos

    aa con cadenas laterales polares sin carga

  • 37

    Las cadenas laterales de la cisterna y tirosina pueden perder un Proton a un pH alcalino

    verdad, en aa con cadenas laterales polares sin carga

  • 38

    La srria, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidróxido polarnquenpuede participar en la formación de PUENTES DENHIDROGENO

    verdadero

  • 39

    Las cadenas laterales de la asparagina y glutamina tienen un grupo carbonilo y amida qué participa en los enlaces de puente de hidrogeno

    verdad

  • 40

    Los disulfuro de sus (2 de SH) (se oxidan para formar un enlace cruzado covalente). Dos residuos de cisternas que forman enlace disulsuro se llaman:

    cistina

  • 41

    Proteínas extracelulares que estabilizan mediante enlacesmdisulfuro

    ambas

  • 42

    La serina, treonina y tirosina sirve como sitio de unión para grupos fosfato

    verdadero

  • 43

    Enzimas que catalizan reacciones de fosforilacion

    quinazas

  • 44

    Enzimas que eliminan el grupo fosfato

    fosfatasas

  • 45

    Algunas enzimas son más activas cuando están fosforiladas mientras que otras son menos activas

    verdad

  • 46

    Son donantes de protones y a un PH fisiológico sus cadenas laterales están completamente ionizadas y contienen un grupo carboxilato cargado negativamente (-COO-)

    aspartato y glutamato

  • 47

    A PH fisiológico la arginina y lisina están completamente ionizados y cargados positivamente:

    verdadero

  • 48

    La hisitidina es débilmente básico y en gran medida sin carga a un PH FISIOLÓGICO

    verdadero

  • 49

    Cuando la histidina se incorpora a una proteína, su grupo R puede estar cargado positivamente o neutral (según el entorno ionico)

    verdadero

  • 50

    Se reemplaza la asparagina de la posición 21 en la CADENA A de la insulina con glicina y extendiendo la carboxiterminal por residuos de arginina adicionales.

    Insulina glargina

  • 51

    Los aminoacidos en una solución acuosa contienen grupos carboxilo débilmente ácidos y grupos aminos débilmente basicos. Además cada aminoácido ácido o básico contiene un grupo ionizable en su cadena lateral.

    verdad

  • 52

    Los aminoacidos ácidos pueden considerarse donante de protones y las bases como aceptores de protones

    verdad

  • 53

    Los ácidos débiles se ionizan en un grado limitado

    verdadero

  • 54

    La concentración de protones en solución acuosa se expresa, como:

    ph

  • 55

    Solución que resiste un cambio de PH luego de la adición de un ácido o base

    tampon

  • 56

    Como se puede crear un tampon:

    mezclando un ácido débil con su base conjugada

  • 57

    El nitrógeno sale del cuerpo en forma de urea, amoniaco y otros productos derivados del metabolismo de los aminoacidos (como la creatinina)

    verdad

  • 58

    La vaina y la alanina pueden formar el dipeptido valilalanina

    verdadero

  • 59

    Tiene un carácter parcial de doble enlace , es decir, es ,as corto que el enlace sencillo y rígido y plano

    enlace peptidico

  • 60

    Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos:

    peptidasas proteasas

  • 61

    El esqueleto de polipeptido no asume una estructura tridimensional aleatoria sino que, forma arreglos regulares de aminoacidos que están ubicados uno cerca del otro en la secuencia lineal

    aa secundarios

  • 62

    Es lo que distingue a un aminoácido

    todas

  • 63

    El cuerpo almacena aminoacidos

    falso

  • 64

    Deben obtenerse de la dieta o sintetizar de novo

    aminoacidos

  • 65

    Selecciona el orden del catabolismo de los aminoácidos en su primera fase:

    1-Empieza con la eliminación de los grupos de la cadena amino (por transaminacion y posterior desaminacion oxidativa)

  • 66

    Que se forma en la primera fase del catabolismo de los aminoacidos:

    amoniaco NH3 y cadenas cetoacidas (esqueletos de carbono de los aminoacidos)

  • 67

    Ruta más importante para la eliminación del amoniaco

    ciclo de la urea

  • 68

    Los esqueletos de carbono de los cuerpos cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de las vías metabólicas productoras de energía.

    segunda fase del catabolismo de los aminoacidos

  • 69

    El nitrógeno sale del cuerpo por:

    todas

  • 70

    Degradan ciertas proteinas:

    todas

  • 71

    Degradan selectivamente las proteínas dañadas o de vida corta

    proteosomas

  • 72

    Utilizan hidromasaje ácidas para degradar de manera no selectiva las proteinasnintracelulares (autofagia) y las proteinas extracelulares (heterofagia)

    lisosomas

  • 73

    Se encarga de elevar el ph intestinal osea que, disminuye su acidez

    bicarbonatp

  • 74

    Hormona que secreta el bicarbonato

    secretina

  • 75

    La tripsina se encinde solo cuando el grupo carbonilo (>c=o ) del enlace peptidico es aportado por ARG Y LYS

    verdadero

  • 76

    Sinónimo de las enteropeptidasas

    enteroquinasas

  • 77

    Célula de la mucosa intestinal que convierte el tripsinogeno en tripsina

    una serina proteasa sintetizada en la superficie apical del enterocito

  • 78

    El tripsinogeno se convierten en tripsina mediante:

    la eliminación de un hexapeptido del extremo N del tripsinogeno

  • 79

    La tripsina convierte otras moléculas de tripsinogeno en tripsina mediante la escision de un número limitado de enlaces peptidicos específicos en el zimogeno

    verdad

  • 80

    En individuos con deficiencia en la secreción pancreatica, la digestión y la absorción de las grasas y proteínas son incompletas

    verdadero

  • 81

    Cual es la enfermedad celíaca o estruendo celiaco

    es una enfermedad de mala absorción que resulta del daño inmunitario en el intestino delgado en respuesta a la ingestión de gluten, una proteína que se encuentra en el trigo, cebada o centeno

  • 82

    Los aminoacidos de cadena ramificada no se metabólizan en el higado, sino que se envían desde el hígado al musculo a traves de la sangre

    verdadero

  • 83

    Las células g que se secretan endocrinamente:

    parietales

  • 84

    Las células g que secretan paracrinamente:

    Las células principales

  • 85

    Que secretaria las células parietales

    Ácido clorhídrico

  • 86

    Que secreta las células principales

    pepsingeno

  • 87

    Las células enterocromatinas secretan:

    histamina

  • 88

    Que secretaria las células D:

    somatostatina

  • 89

    Que es la somatostatina:

    es un inhibidor

  • 90

    Aminoacidos aromáticos y no aromáticos que reconoce la pepsina (tiene más afinidad por los aromáticos)

    todas

  • 91

    Las células i del intestino (en la parte del deudeno) secreta:

    cck

  • 92

    Células del intestino en la parte del intestino delgado que secreta secretina

    células s

  • 93

    Hormona polipeptida del intestino delgado que libera zimogenos:

    cck

  • 94

    En el intestino delgado y los túmulos proximales de los riñones tiene sistemas de transporte comunes para la captación de aminoacidos

    verdadero

  • 95

    Las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina contuenen cada una un grupo carbonilo y ub grupo amida, los cuales tambien oueden participar en enlaces puentes de hidrogeno

    verdadero

  • 96

    A,inoacido que el musculo intercambia con el cerebro (SNC)

    valina

  • 97

    Aminoacido que el musculo le da a el intestino y al riñon

    glutamina

  • 98

    Aminoácido que da el musculo a el riñon

    alanina

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    問題一覧

  • 1

    Reacción química qué elimina un grupo carboxilo y liberia dióxido de carbono

    descarboxilacion

  • 2

    Es cuando se quita un grupo carboxilo

    descarboxilacion

  • 3

    Aminoacido que es excepción a los otros, ya que tiene un grupo amino secundario en lugar de primario

    prolina

  • 4

    A un PH fisiológico, el carboxilo se disocia formando el ion carboxilato con carga negativa (-COO-),y el grupo amino se propone (-NH3)

    verdad

  • 5

    (En el pancreas) el zimogeno quimiotripsinogeno se convierte gracias a la tripsina en:

    quimiotripsina

  • 6

    La quimiotripsina es:

    endopeptidasa

  • 7

    En la fase pancreatica la proelastasa se convierte en:

    elastasa

  • 8

    La elastasa en la fase pancreatica es:

    endopeptidasa

  • 9

    En la fase pancreatica la procarboxilasa A se convierte en:

    carboxilasa A

  • 10

    La carboxilasa A es:

    exopeptidasa

  • 11

    En la fase pancreatica la procarboxilasa B se convierte en:

    carboxilasa B

  • 12

    La carboxilasa B es:

    exopeptidasa

  • 13

    La tripsina es una endopeptidasa que actúa sobre aminoacidos, como:

    ARG, LYS (BASICOS)

  • 14

    La quimiotripsina es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:

    FEN, TYR, TRP, LEU (AROMATICOS)

  • 15

    La elastasa es una endopeptidasa que reconoce aminoacidos, tales como:

    GLY, SER, ALA, ELASTINA (CADENA LATERAL CORTA)

  • 16

    Donde se encuentran las endopeptidasas:

    en la luz intestinal

  • 17

    Donde actúan las exopeptidasas:

    borde en cepillo

  • 18

    Son aminoacidos de dificil digestion

    propina e hidroxiprolina

  • 19

    La carboxilasa A es una exopeptidasa (ubicada en borde cepillo) que reconoce aminoacidos HIDROFOBOS, tales como:

    todas

  • 20

    La carboxilasa B es una exopeptidasa (ubicada en borde en cepillo) qué reconoce aminoacidos, tales como:

    ARG, LYS (BASICOS)

  • 21

    Es un iminoacido:

    PRO

  • 22

    Son ejemplos de aminoacidos aromaticos

    TYR, HYS, TRP, PHE

  • 23

    Son aminoacidos con grupo OH:

    SER, THR, TYR

  • 24

    Aminoacidos ramificados:

    LEU, ILE, VAL

  • 25

    Son aminoacidos acidos:

    ASP, GLU

  • 26

    Aminoacidos amidicos:

    ASN, GLN

  • 27

    Aminoacidos que tienen azufre:

    MET, CYS

  • 28

    Son aminoacidos basicos:

    LYS, HYS, ARG

  • 29

    Son aminoacidos aromaticos:

    TYR, HYS, TRP, PHE

  • 30

    Cuando las cadenas laterales de los aminoacidos tienen una distribución uniforme de electrones, se llaman

    Aminoacidos no polares

  • 31

    Cada uno de los aminoacidos de esta categoría tiene una cadena lateral que no gana ni pierde portones ni participa en enlaces de hidrógeno o ionicos. Pueden considerarse aceitosas

    aminoacidos no polares

  • 32

    Las cadenas laterales de los aminoacidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína lo que le da su forma (llamado efecto hidrofobico). Estos grupo R ¿ayudan a dar a las proteínas su forma tridimensional?

    verdadero

  • 33

    La histidina a un ph fisiológico, los grupos carboxilo de las cadenas laterales ácidas y libres se despotronan

    verdad

  • 34

    El reemplazo del glutamato polar, con valina no polar en la sexta posición de la hemoglobina, provoca una enfermedad que hace que los glóbulos rojos adquieran forma de hoz en lugar de disco, a eso ¿se le llama?

    anemia de células falciformes

  • 35

    Tiene un amino secundario, forman estructura de anillo rígido de cinco miembros, esta contribuye por su forma:

    a la formación de la estructura fibrosa extendida del colageno

  • 36

    Estos aminoacidos tienen una carga neta cero a un ph fisiológico. Con ciertas excepciones de aminoacidos

    aa con cadenas laterales polares sin carga

  • 37

    Las cadenas laterales de la cisterna y tirosina pueden perder un Proton a un pH alcalino

    verdad, en aa con cadenas laterales polares sin carga

  • 38

    La srria, treonina y tirosina contienen cada una un grupo hidróxido polarnquenpuede participar en la formación de PUENTES DENHIDROGENO

    verdadero

  • 39

    Las cadenas laterales de la asparagina y glutamina tienen un grupo carbonilo y amida qué participa en los enlaces de puente de hidrogeno

    verdad

  • 40

    Los disulfuro de sus (2 de SH) (se oxidan para formar un enlace cruzado covalente). Dos residuos de cisternas que forman enlace disulsuro se llaman:

    cistina

  • 41

    Proteínas extracelulares que estabilizan mediante enlacesmdisulfuro

    ambas

  • 42

    La serina, treonina y tirosina sirve como sitio de unión para grupos fosfato

    verdadero

  • 43

    Enzimas que catalizan reacciones de fosforilacion

    quinazas

  • 44

    Enzimas que eliminan el grupo fosfato

    fosfatasas

  • 45

    Algunas enzimas son más activas cuando están fosforiladas mientras que otras son menos activas

    verdad

  • 46

    Son donantes de protones y a un PH fisiológico sus cadenas laterales están completamente ionizadas y contienen un grupo carboxilato cargado negativamente (-COO-)

    aspartato y glutamato

  • 47

    A PH fisiológico la arginina y lisina están completamente ionizados y cargados positivamente:

    verdadero

  • 48

    La hisitidina es débilmente básico y en gran medida sin carga a un PH FISIOLÓGICO

    verdadero

  • 49

    Cuando la histidina se incorpora a una proteína, su grupo R puede estar cargado positivamente o neutral (según el entorno ionico)

    verdadero

  • 50

    Se reemplaza la asparagina de la posición 21 en la CADENA A de la insulina con glicina y extendiendo la carboxiterminal por residuos de arginina adicionales.

    Insulina glargina

  • 51

    Los aminoacidos en una solución acuosa contienen grupos carboxilo débilmente ácidos y grupos aminos débilmente basicos. Además cada aminoácido ácido o básico contiene un grupo ionizable en su cadena lateral.

    verdad

  • 52

    Los aminoacidos ácidos pueden considerarse donante de protones y las bases como aceptores de protones

    verdad

  • 53

    Los ácidos débiles se ionizan en un grado limitado

    verdadero

  • 54

    La concentración de protones en solución acuosa se expresa, como:

    ph

  • 55

    Solución que resiste un cambio de PH luego de la adición de un ácido o base

    tampon

  • 56

    Como se puede crear un tampon:

    mezclando un ácido débil con su base conjugada

  • 57

    El nitrógeno sale del cuerpo en forma de urea, amoniaco y otros productos derivados del metabolismo de los aminoacidos (como la creatinina)

    verdad

  • 58

    La vaina y la alanina pueden formar el dipeptido valilalanina

    verdadero

  • 59

    Tiene un carácter parcial de doble enlace , es decir, es ,as corto que el enlace sencillo y rígido y plano

    enlace peptidico

  • 60

    Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos:

    peptidasas proteasas

  • 61

    El esqueleto de polipeptido no asume una estructura tridimensional aleatoria sino que, forma arreglos regulares de aminoacidos que están ubicados uno cerca del otro en la secuencia lineal

    aa secundarios

  • 62

    Es lo que distingue a un aminoácido

    todas

  • 63

    El cuerpo almacena aminoacidos

    falso

  • 64

    Deben obtenerse de la dieta o sintetizar de novo

    aminoacidos

  • 65

    Selecciona el orden del catabolismo de los aminoácidos en su primera fase:

    1-Empieza con la eliminación de los grupos de la cadena amino (por transaminacion y posterior desaminacion oxidativa)

  • 66

    Que se forma en la primera fase del catabolismo de los aminoacidos:

    amoniaco NH3 y cadenas cetoacidas (esqueletos de carbono de los aminoacidos)

  • 67

    Ruta más importante para la eliminación del amoniaco

    ciclo de la urea

  • 68

    Los esqueletos de carbono de los cuerpos cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de las vías metabólicas productoras de energía.

    segunda fase del catabolismo de los aminoacidos

  • 69

    El nitrógeno sale del cuerpo por:

    todas

  • 70

    Degradan ciertas proteinas:

    todas

  • 71

    Degradan selectivamente las proteínas dañadas o de vida corta

    proteosomas

  • 72

    Utilizan hidromasaje ácidas para degradar de manera no selectiva las proteinasnintracelulares (autofagia) y las proteinas extracelulares (heterofagia)

    lisosomas

  • 73

    Se encarga de elevar el ph intestinal osea que, disminuye su acidez

    bicarbonatp

  • 74

    Hormona que secreta el bicarbonato

    secretina

  • 75

    La tripsina se encinde solo cuando el grupo carbonilo (>c=o ) del enlace peptidico es aportado por ARG Y LYS

    verdadero

  • 76

    Sinónimo de las enteropeptidasas

    enteroquinasas

  • 77

    Célula de la mucosa intestinal que convierte el tripsinogeno en tripsina

    una serina proteasa sintetizada en la superficie apical del enterocito

  • 78

    El tripsinogeno se convierten en tripsina mediante:

    la eliminación de un hexapeptido del extremo N del tripsinogeno

  • 79

    La tripsina convierte otras moléculas de tripsinogeno en tripsina mediante la escision de un número limitado de enlaces peptidicos específicos en el zimogeno

    verdad

  • 80

    En individuos con deficiencia en la secreción pancreatica, la digestión y la absorción de las grasas y proteínas son incompletas

    verdadero

  • 81

    Cual es la enfermedad celíaca o estruendo celiaco

    es una enfermedad de mala absorción que resulta del daño inmunitario en el intestino delgado en respuesta a la ingestión de gluten, una proteína que se encuentra en el trigo, cebada o centeno

  • 82

    Los aminoacidos de cadena ramificada no se metabólizan en el higado, sino que se envían desde el hígado al musculo a traves de la sangre

    verdadero

  • 83

    Las células g que se secretan endocrinamente:

    parietales

  • 84

    Las células g que secretan paracrinamente:

    Las células principales

  • 85

    Que secretaria las células parietales

    Ácido clorhídrico

  • 86

    Que secreta las células principales

    pepsingeno

  • 87

    Las células enterocromatinas secretan:

    histamina

  • 88

    Que secretaria las células D:

    somatostatina

  • 89

    Que es la somatostatina:

    es un inhibidor

  • 90

    Aminoacidos aromáticos y no aromáticos que reconoce la pepsina (tiene más afinidad por los aromáticos)

    todas

  • 91

    Las células i del intestino (en la parte del deudeno) secreta:

    cck

  • 92

    Células del intestino en la parte del intestino delgado que secreta secretina

    células s

  • 93

    Hormona polipeptida del intestino delgado que libera zimogenos:

    cck

  • 94

    En el intestino delgado y los túmulos proximales de los riñones tiene sistemas de transporte comunes para la captación de aminoacidos

    verdadero

  • 95

    Las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina contuenen cada una un grupo carbonilo y ub grupo amida, los cuales tambien oueden participar en enlaces puentes de hidrogeno

    verdadero

  • 96

    A,inoacido que el musculo intercambia con el cerebro (SNC)

    valina

  • 97

    Aminoacido que el musculo le da a el intestino y al riñon

    glutamina

  • 98

    Aminoácido que da el musculo a el riñon

    alanina