Enzimologie

50問 • 1年前

Theo

通報

問題一覧

1. O unitate internațională de activitate enzimatica (UI) definește conversia:

unui µmol de substrat intr- un minut.

2. Activitatea enzimatică specifică se calculează raportând valoarea activității enzimatice la:

b. mg proteina;

3. Solubilitatea ridicata a enzimelor în apa este o consecință a :

b. orientării radicalilor polari ai aminoacizilor către exteriorul moleculei;

4. Enzimele sunt:

a. nedializabile și termolabile

5. Situsul catalitic reprezintă:

c. o zona extrem de restrânsă din structura apoenzimei.

6. Situsul catalitic este constituit din:

a. 3-5 aminocizii;

7. Situsul cataltic al enzimei este situat la nivelul:

b. apoenzimei;

8. Holoenzima este alcatuită din:

c. apoenzima + cofactor enzimatic

9. Apoenzima este de natură:

b. proteică;

10. Cofactorul enzimatic este de natură:

c. chimică diferită

11. O coenzima poate funcționa drept cofactor enzimatic pentru:

b. mai multe enzime ce catalizează același tip de reacție;

12. Cuplarea substratului la situsul catalitic al enzimei se face la nivelul aminoacizilor:

a. catalitici

13. Aminoacizii catalitici au rolul de a:

b. lega substratul

14. Aminoacizii auxiliari au rolul de a:

c. asigura flexibilitate situsului catalitic.

15. Stereospecificitatea este conferita de:

a. apoenzimă

16. Specificitatea de substrat este conferită de:

b. apoenzima

17. Specificitatea de reacție este conferită de:

c. cofactorul enzimatic

18. Care variantă nu reprezintă un tip de specificitate?

b. Specificitate Fisher

19. Ipoteza mecanismului "lacăt-cheie" explică

b. specificitatea de substrat absolută

20. Ipoteza mecanismului "potrivirii induse" explica

c. specificitatea de substrat relativă

21. Energia de activare reprezinta

b. diferenta dintre nivelul energetic al starii activate și cel al starii initiale;

22. Viteza unei reacții catalizate enzimatic este:

a. mai mare decât a celei necatalizate și mai mare decât a celei catalizate chimic;

23. Temperatura optima a unei enzime reprezintă:

b. valoarea la care viteza de reacție este maximă

24. Temperatura de inactivare a enzimei corespunde unei activități enzimatice:

c. nule

25. pH-ul optim al unei enzime reprezintă

c. valoarea la care viteza de reacție este maximă

26. pH-ul izoelectric al unei enzime reprezintă:

b. valoarea la care viteza de reacție este nulă;

27. Ecuația Michaelis-Menten exprimă:

a. dependența vitezei de reacție de concentrația de substrat

28. Conform teoriei stării staționare (Briggs și Haldane, 1925), pentru perioade foarte scurte de timp, viteza de formare a complexului enzimatic ES este:

b. egală cu viteza de transformare a acestuia în produși de reacție;

29. Valoarea constantei Michaelis KM este indicator al:

a. afinităţii enzimei pentru substrat

30. Constanta Michaelis KM reprezintă concentrația de substrat pentru care viteza de reacție este:

b. jumătate din viteza maximă

31. Afinitatea unei enzime pentru substratul asupra căruia acționează este mai mare pentru valori ale constantei Michaelis KM:

a. 10-8 – 10-5 moli/l;

32. Având la dispoziție preparate enzimatice cu specificitate de reacție similară, pentru același substrat, pe care îl alegem, luând în considerare valoarea constantei Michaelis KM?

c. 1x10-5 moli/l.

33. Efectorii enzimatici sunt compuși care:

c. modifică viteza reacției enzimatice

34. Prin „otravă catalitică” desemnăm:

a. inhibitorii ireversibili

35. Inhibitorul competitiv se atașează la:

c. enzima la nivelul situsului catalitic

36. Inhibitorul necompetitiv se atașează la:

c. enzimă într-o zonă diferită de cea a situsului catalitic.

37. Inhibitorul incompetitiv se atașează la:

c. complex enzimă-substrat.

38. Convertirea proenzimei în enzimă are loc sub acțiunea:

a. unui activator

39. Scăderea efectului unui inhibitor competitiv, în condițiile menținerii concentrației de inhibitor constantă, se poate realiza prin:

b. creșterea concentrației substratului

40. In vivo, recuperarea activității unei enzime afectate de un inhibitor ireversibil depinde de:

c. viteza de sintetizare a unei cantități suplimentare de enzima

41. Enzimele NAD+/ NADP+ dependente acționează prin:

a. transfer de hidrogen

42. FAD/FMN sunt coenzime ale unor enzime implicate în reacții de:

a. oxidoreducere;

43. S-adenozil metionina este implicata în transferul grupării:

a. metil

44. Uridindifosfatul (UDP) este cofactor enzimatic pentru:

c. glicoziltransferaze

45. Coenzima A (CoA) este cofactor enzimatic pentru:

b. aciltransferaze

46. Transferul unei grupări chimice se poate realiza prin intermediul unei:

c. transferaze

47. Citocromii sunt

b. transelectronaze

48. Piridoxalfosfat este cofactor enzimatic pentru:

b. aminotransferaze

49. Kinazele folosesc ca donor de grupare fosfat:

a. ATP

50. Transferul unei grupări chimice de la un substrat donor la un substrat acceptor se poate realiza prin intermediul unei:

a. transferaze

Condiționare

Theo · 14回閲覧 · 50問 · 1年前

Condiționare

14回閲覧 • 50問 • 1年前

Theo

substanțe biologic active

Theo · 55問 · 1年前

substanțe biologic active

farma

farma

問題一覧

1. O unitate internațională de activitate enzimatica (UI) definește conversia:

unui µmol de substrat intr- un minut.

2. Activitatea enzimatică specifică se calculează raportând valoarea activității enzimatice la:

b. mg proteina;

3. Solubilitatea ridicata a enzimelor în apa este o consecință a :

b. orientării radicalilor polari ai aminoacizilor către exteriorul moleculei;

4. Enzimele sunt:

a. nedializabile și termolabile

5. Situsul catalitic reprezintă:

c. o zona extrem de restrânsă din structura apoenzimei.

6. Situsul catalitic este constituit din:

a. 3-5 aminocizii;

7. Situsul cataltic al enzimei este situat la nivelul:

b. apoenzimei;

8. Holoenzima este alcatuită din:

c. apoenzima + cofactor enzimatic

9. Apoenzima este de natură:

b. proteică;

10. Cofactorul enzimatic este de natură:

c. chimică diferită

11. O coenzima poate funcționa drept cofactor enzimatic pentru:

b. mai multe enzime ce catalizează același tip de reacție;

12. Cuplarea substratului la situsul catalitic al enzimei se face la nivelul aminoacizilor:

a. catalitici

13. Aminoacizii catalitici au rolul de a:

b. lega substratul

14. Aminoacizii auxiliari au rolul de a:

c. asigura flexibilitate situsului catalitic.

15. Stereospecificitatea este conferita de:

a. apoenzimă

16. Specificitatea de substrat este conferită de:

b. apoenzima

17. Specificitatea de reacție este conferită de:

c. cofactorul enzimatic

18. Care variantă nu reprezintă un tip de specificitate?

b. Specificitate Fisher

19. Ipoteza mecanismului "lacăt-cheie" explică

b. specificitatea de substrat absolută

20. Ipoteza mecanismului "potrivirii induse" explica

c. specificitatea de substrat relativă

21. Energia de activare reprezinta

b. diferenta dintre nivelul energetic al starii activate și cel al starii initiale;

22. Viteza unei reacții catalizate enzimatic este:

a. mai mare decât a celei necatalizate și mai mare decât a celei catalizate chimic;

23. Temperatura optima a unei enzime reprezintă:

b. valoarea la care viteza de reacție este maximă

24. Temperatura de inactivare a enzimei corespunde unei activități enzimatice:

c. nule

25. pH-ul optim al unei enzime reprezintă

c. valoarea la care viteza de reacție este maximă

26. pH-ul izoelectric al unei enzime reprezintă:

b. valoarea la care viteza de reacție este nulă;

27. Ecuația Michaelis-Menten exprimă:

a. dependența vitezei de reacție de concentrația de substrat

28. Conform teoriei stării staționare (Briggs și Haldane, 1925), pentru perioade foarte scurte de timp, viteza de formare a complexului enzimatic ES este:

b. egală cu viteza de transformare a acestuia în produși de reacție;

29. Valoarea constantei Michaelis KM este indicator al:

a. afinităţii enzimei pentru substrat

30. Constanta Michaelis KM reprezintă concentrația de substrat pentru care viteza de reacție este:

b. jumătate din viteza maximă

31. Afinitatea unei enzime pentru substratul asupra căruia acționează este mai mare pentru valori ale constantei Michaelis KM:

a. 10-8 – 10-5 moli/l;

32. Având la dispoziție preparate enzimatice cu specificitate de reacție similară, pentru același substrat, pe care îl alegem, luând în considerare valoarea constantei Michaelis KM?

c. 1x10-5 moli/l.

33. Efectorii enzimatici sunt compuși care:

c. modifică viteza reacției enzimatice

34. Prin „otravă catalitică” desemnăm:

a. inhibitorii ireversibili

35. Inhibitorul competitiv se atașează la:

c. enzima la nivelul situsului catalitic

36. Inhibitorul necompetitiv se atașează la:

c. enzimă într-o zonă diferită de cea a situsului catalitic.

37. Inhibitorul incompetitiv se atașează la:

c. complex enzimă-substrat.

38. Convertirea proenzimei în enzimă are loc sub acțiunea:

a. unui activator

39. Scăderea efectului unui inhibitor competitiv, în condițiile menținerii concentrației de inhibitor constantă, se poate realiza prin:

b. creșterea concentrației substratului

40. In vivo, recuperarea activității unei enzime afectate de un inhibitor ireversibil depinde de:

c. viteza de sintetizare a unei cantități suplimentare de enzima

41. Enzimele NAD+/ NADP+ dependente acționează prin:

a. transfer de hidrogen

42. FAD/FMN sunt coenzime ale unor enzime implicate în reacții de:

a. oxidoreducere;

43. S-adenozil metionina este implicata în transferul grupării:

a. metil

44. Uridindifosfatul (UDP) este cofactor enzimatic pentru:

c. glicoziltransferaze

45. Coenzima A (CoA) este cofactor enzimatic pentru:

b. aciltransferaze

46. Transferul unei grupări chimice se poate realiza prin intermediul unei:

c. transferaze

47. Citocromii sunt

b. transelectronaze

48. Piridoxalfosfat este cofactor enzimatic pentru:

b. aminotransferaze

49. Kinazele folosesc ca donor de grupare fosfat:

a. ATP

50. Transferul unei grupări chimice de la un substrat donor la un substrat acceptor se poate realiza prin intermediul unei:

a. transferaze