問題一覧
1
45. Coenzima A (CoA) este cofactor enzimatic pentru:
b. aciltransferaze
2
29. Valoarea constantei Michaelis KM este indicator al:
a. afinităţii enzimei pentru substrat
3
30. Constanta Michaelis KM reprezintă concentrația de substrat pentru care viteza de reacție este:
b. jumătate din viteza maximă
4
19. Ipoteza mecanismului "lacăt-cheie" explică
b. specificitatea de substrat absolută
5
7. Situsul cataltic al enzimei este situat la nivelul:
b. apoenzimei;
6
41. Enzimele NAD+/ NADP+ dependente acționează prin:
a. transfer de hidrogen
7
22. Viteza unei reacții catalizate enzimatic este:
a. mai mare decât a celei necatalizate și mai mare decât a celei catalizate chimic;
8
35. Inhibitorul competitiv se atașează la:
c. enzima la nivelul situsului catalitic
9
3. Solubilitatea ridicata a enzimelor în apa este o consecință a :
b. orientării radicalilor polari ai aminoacizilor către exteriorul moleculei;
10
50. Transferul unei grupări chimice de la un substrat donor la un substrat acceptor se poate realiza prin intermediul unei:
a. transferaze
11
47. Citocromii sunt
b. transelectronaze
12
4. Enzimele sunt:
a. nedializabile și termolabile
13
16. Specificitatea de substrat este conferită de:
b. apoenzima
14
14. Aminoacizii auxiliari au rolul de a:
c. asigura flexibilitate situsului catalitic.
15
11. O coenzima poate funcționa drept cofactor enzimatic pentru:
b. mai multe enzime ce catalizează același tip de reacție;
16
49. Kinazele folosesc ca donor de grupare fosfat:
a. ATP
17
31. Afinitatea unei enzime pentru substratul asupra căruia acționează este mai mare pentru valori ale constantei Michaelis KM:
a. 10-8 – 10-5 moli/l;
18
10. Cofactorul enzimatic este de natură:
c. chimică diferită
19
44. Uridindifosfatul (UDP) este cofactor enzimatic pentru:
c. glicoziltransferaze
20
23. Temperatura optima a unei enzime reprezintă:
b. valoarea la care viteza de reacție este maximă
21
42. FAD/FMN sunt coenzime ale unor enzime implicate în reacții de:
a. oxidoreducere;
22
15. Stereospecificitatea este conferita de:
a. apoenzimă
23
36. Inhibitorul necompetitiv se atașează la:
c. enzimă într-o zonă diferită de cea a situsului catalitic.
24
37. Inhibitorul incompetitiv se atașează la:
c. complex enzimă-substrat.
25
32. Având la dispoziție preparate enzimatice cu specificitate de reacție similară, pentru același substrat, pe care îl alegem, luând în considerare valoarea constantei Michaelis KM?
c. 1x10-5 moli/l.
26
9. Apoenzima este de natură:
b. proteică;
27
46. Transferul unei grupări chimice se poate realiza prin intermediul unei:
c. transferaze
28
40. In vivo, recuperarea activității unei enzime afectate de un inhibitor ireversibil depinde de:
c. viteza de sintetizare a unei cantități suplimentare de enzima
29
5. Situsul catalitic reprezintă:
c. o zona extrem de restrânsă din structura apoenzimei.
30
28. Conform teoriei stării staționare (Briggs și Haldane, 1925), pentru perioade foarte scurte de timp, viteza de formare a complexului enzimatic ES este:
b. egală cu viteza de transformare a acestuia în produși de reacție;
31
2. Activitatea enzimatică specifică se calculează raportând valoarea activității enzimatice la:
b. mg proteina;
32
24. Temperatura de inactivare a enzimei corespunde unei activități enzimatice:
c. nule
33
26. pH-ul izoelectric al unei enzime reprezintă:
b. valoarea la care viteza de reacție este nulă;
34
13. Aminoacizii catalitici au rolul de a:
b. lega substratul
35
25. pH-ul optim al unei enzime reprezintă
c. valoarea la care viteza de reacție este maximă
36
6. Situsul catalitic este constituit din:
a. 3-5 aminocizii;
37
20. Ipoteza mecanismului "potrivirii induse" explica
c. specificitatea de substrat relativă
38
21. Energia de activare reprezinta
b. diferenta dintre nivelul energetic al starii activate și cel al starii initiale;
39
33. Efectorii enzimatici sunt compuși care:
c. modifică viteza reacției enzimatice
40
39. Scăderea efectului unui inhibitor competitiv, în condițiile menținerii concentrației de inhibitor constantă, se poate realiza prin:
b. creșterea concentrației substratului
41
12. Cuplarea substratului la situsul catalitic al enzimei se face la nivelul aminoacizilor:
a. catalitici
42
34. Prin „otravă catalitică” desemnăm:
a. inhibitorii ireversibili
43
48. Piridoxalfosfat este cofactor enzimatic pentru:
b. aminotransferaze
44
17. Specificitatea de reacție este conferită de:
c. cofactorul enzimatic
45
8. Holoenzima este alcatuită din:
c. apoenzima + cofactor enzimatic
46
43. S-adenozil metionina este implicata în transferul grupării:
a. metil
47
18. Care variantă nu reprezintă un tip de specificitate?
b. Specificitate Fisher
48
27. Ecuația Michaelis-Menten exprimă:
a. dependența vitezei de reacție de concentrația de substrat
49
38. Convertirea proenzimei în enzimă are loc sub acțiunea:
a. unui activator
50
1. O unitate internațională de activitate enzimatica (UI) definește conversia:
unui µmol de substrat intr- un minut.