問題一覧
1
1. O unitate internațională de activitate enzimatica (UI) definește conversia:
unui µmol de substrat intr- un minut.
2
2. Activitatea enzimatică specifică se calculează raportând valoarea activității enzimatice la:
b. mg proteina;
3
3. Solubilitatea ridicata a enzimelor în apa este o consecință a :
b. orientării radicalilor polari ai aminoacizilor către exteriorul moleculei;
4
4. Enzimele sunt:
a. nedializabile și termolabile
5
5. Situsul catalitic reprezintă:
c. o zona extrem de restrânsă din structura apoenzimei.
6
6. Situsul catalitic este constituit din:
a. 3-5 aminocizii;
7
7. Situsul cataltic al enzimei este situat la nivelul:
b. apoenzimei;
8
8. Holoenzima este alcatuită din:
c. apoenzima + cofactor enzimatic
9
9. Apoenzima este de natură:
b. proteică;
10
10. Cofactorul enzimatic este de natură:
c. chimică diferită
11
11. O coenzima poate funcționa drept cofactor enzimatic pentru:
b. mai multe enzime ce catalizează același tip de reacție;
12
12. Cuplarea substratului la situsul catalitic al enzimei se face la nivelul aminoacizilor:
a. catalitici
13
13. Aminoacizii catalitici au rolul de a:
b. lega substratul
14
14. Aminoacizii auxiliari au rolul de a:
c. asigura flexibilitate situsului catalitic.
15
15. Stereospecificitatea este conferita de:
a. apoenzimă
16
16. Specificitatea de substrat este conferită de:
b. apoenzima
17
17. Specificitatea de reacție este conferită de:
c. cofactorul enzimatic
18
18. Care variantă nu reprezintă un tip de specificitate?
b. Specificitate Fisher
19
19. Ipoteza mecanismului "lacăt-cheie" explică
b. specificitatea de substrat absolută
20
20. Ipoteza mecanismului "potrivirii induse" explica
c. specificitatea de substrat relativă
21
21. Energia de activare reprezinta
b. diferenta dintre nivelul energetic al starii activate și cel al starii initiale;
22
22. Viteza unei reacții catalizate enzimatic este:
a. mai mare decât a celei necatalizate și mai mare decât a celei catalizate chimic;
23
23. Temperatura optima a unei enzime reprezintă:
b. valoarea la care viteza de reacție este maximă
24
24. Temperatura de inactivare a enzimei corespunde unei activități enzimatice:
c. nule
25
25. pH-ul optim al unei enzime reprezintă
c. valoarea la care viteza de reacție este maximă
26
26. pH-ul izoelectric al unei enzime reprezintă:
b. valoarea la care viteza de reacție este nulă;
27
27. Ecuația Michaelis-Menten exprimă:
a. dependența vitezei de reacție de concentrația de substrat
28
28. Conform teoriei stării staționare (Briggs și Haldane, 1925), pentru perioade foarte scurte de timp, viteza de formare a complexului enzimatic ES este:
b. egală cu viteza de transformare a acestuia în produși de reacție;
29
29. Valoarea constantei Michaelis KM este indicator al:
a. afinităţii enzimei pentru substrat
30
30. Constanta Michaelis KM reprezintă concentrația de substrat pentru care viteza de reacție este:
b. jumătate din viteza maximă
31
31. Afinitatea unei enzime pentru substratul asupra căruia acționează este mai mare pentru valori ale constantei Michaelis KM:
a. 10-8 – 10-5 moli/l;
32
32. Având la dispoziție preparate enzimatice cu specificitate de reacție similară, pentru același substrat, pe care îl alegem, luând în considerare valoarea constantei Michaelis KM?
c. 1x10-5 moli/l.
33
33. Efectorii enzimatici sunt compuși care:
c. modifică viteza reacției enzimatice
34
34. Prin „otravă catalitică” desemnăm:
a. inhibitorii ireversibili
35
35. Inhibitorul competitiv se atașează la:
c. enzima la nivelul situsului catalitic
36
36. Inhibitorul necompetitiv se atașează la:
c. enzimă într-o zonă diferită de cea a situsului catalitic.
37
37. Inhibitorul incompetitiv se atașează la:
c. complex enzimă-substrat.
38
38. Convertirea proenzimei în enzimă are loc sub acțiunea:
a. unui activator
39
39. Scăderea efectului unui inhibitor competitiv, în condițiile menținerii concentrației de inhibitor constantă, se poate realiza prin:
b. creșterea concentrației substratului
40
40. In vivo, recuperarea activității unei enzime afectate de un inhibitor ireversibil depinde de:
c. viteza de sintetizare a unei cantități suplimentare de enzima
41
41. Enzimele NAD+/ NADP+ dependente acționează prin:
a. transfer de hidrogen
42
42. FAD/FMN sunt coenzime ale unor enzime implicate în reacții de:
a. oxidoreducere;
43
43. S-adenozil metionina este implicata în transferul grupării:
a. metil
44
44. Uridindifosfatul (UDP) este cofactor enzimatic pentru:
c. glicoziltransferaze
45
45. Coenzima A (CoA) este cofactor enzimatic pentru:
b. aciltransferaze
46
46. Transferul unei grupări chimice se poate realiza prin intermediul unei:
c. transferaze
47
47. Citocromii sunt
b. transelectronaze
48
48. Piridoxalfosfat este cofactor enzimatic pentru:
b. aminotransferaze
49
49. Kinazele folosesc ca donor de grupare fosfat:
a. ATP
50
50. Transferul unei grupări chimice de la un substrat donor la un substrat acceptor se poate realiza prin intermediul unei:
a. transferaze