DNAとRNAが異なる点に関する記述で誤っているもの

開始コドンの上流にあるプロモーター中のTATAボックスに基本転写因子が結合し、これを手がかりにRNAポリメラーゼが結合し、さらに複数の転写調節因子が結合して転写が始まる

転写されたmRNAの情報をもとに、ポリペプチド鎖の合成を行うのはリボソームで、この過程を翻訳という。 最初のステップは、リボソームにmRNAが結合し、開始コドンに対応するアンチコドンをもちメチオニンを5‘末端に結合したtRNAがP部位に座る。すると隣のA部位には次のコドンに対応するアンチコドンとそれに対応するアミノ酸を結合したtRNAが座り、メチオニンと隣のアミノ酸の間にペプチド結合がつくられる

リボソームは大顆粒と小顆粒から構成されているが、いずれも複数のタンパク質とrRNAからできている

リボソームでのペプチド結合を形成する触媒作用は、構成するタンパク質が担っている

翻訳後のタンパク質の行先は2つある。 ハウスホールディング遺伝子から転写されたmRNAは遊離のリボソームで翻訳されそのままサイトソルで利用する。 いっぽう、分泌性タンパク質の遺伝子から転写されたmRNAは粗面小胞体膜上のリボソームで翻訳され、そのポリペプチド鎖は先頭にシグナルペプチドがあるため、粗面小胞体内に取り込まれる

シグナルペプチドは、ゴルジ装置内で切り取られる

mRNAのエキソン部分を切り取って繋ぎ合わせる過程をスプライシングという

アミノアシルtRNA合成酵素は、tRNAのアンチコドン部を認識し、これに対するアミノ酸をATPのエネルギーを使って3‘末端に結合する

メッセンジャーRNA(mRNA)は、3‘末端にアミノ酸を結合させてリボソームまで運搬する

リボソームRNA(rRNA)は、リボソームの構成成分である

転写反応は、RNA依存性DNAポリメラーゼにより触媒される

真核細胞の転写反応は、核内で進行する

真核細胞における転写反応の開始には、複数の基本転写因子が必要となる

プロモーターとは、転写開始反応に関与するDNAの特定料のことである

アクチベーターは、一般に転写反応を抑制する

エンハンサーとは、転写反応の抑制に関与するDNA上の配列である

原核細胞のmRNAには、poly(A)配列やキャップ構造が付加されていない

スプライシングにより、ヘテロ核RNA(hnRNA)に含まれるエキソンは除去される

真核細胞の翻訳は、核内で進行する

真核細胞のリボソームは、70Sリボソームである

翻訳は、mRNAの中のAUGから開始される

翻訳で最後に指定されるアミノ酸は、終止コドンによって指定される

翻訳におけるペプチド鎖の伸長は、ペプチジルトランスフェラーゼによって触媒される

ヘモグロビンタンパク質について誤っているもの

αグロビンもβグロビンも、向かい合う2つのHisの側鎖が、鉄を含むヘムをキレート結合によって保持していて、このヘムに酸素が結合する

ヘモグロビンの変異には多数あり、変異の結果、このタンパク質の酸素の親和性に影響が出る。 最も重篤なものに鎌形赤血球貧血症がある。この病気の成因を調べ、最終的に遺伝子のたった二つの塩基の変異に帰着することがわかった

鎌形赤血球貧血症の病因である塩基の変異によって、コードするアミノ酸が親水性のアミノ酸に変わってしまったために病気が起こる

ペプチドとは、アミノ酸がグリコシド結合をして連なったものである

タンパク質の二次構造では、αヘリックス構造やβシート構造が形成される

三次構造を形成しているタンパク質では、一般に疎水性アミノ酸はタンパク質の外側、親水性アミノ酸は内側に折りたたまれている

タンパク質の四次構造には、複数のサブユニットが含まれている

分子シャペロンは生体内で合成中のポリペプチド鎖の折りたたみに関与する

鉄はフェリチンと呼ばれるタンパク質によって血中を運搬される

アルブミンは、膠質浸透圧の維持に働く

コラーゲンは、細胞外マトリックスなどに存在する球状のタンパク質である

セルロプラスミンは、酸素の運搬に関与するタンパク質である

タンパク質への糖鎖修飾は、アミノ酸残基に含まれるカルボキン基に対して起こる

ヒストンは、アセチル化を受けるとDNAとの結合親和性が低下する

タンパク質のポリユビキチン化は、プロテアソームによるタンパク質分解の標識となる

細胞内での生合成の要である脱水縮合も、ATPの脱水分解反応によりエネルギー供給と共役して起こる

燃焼によってエネルギーが発生するが、生体内ではこのような急激な酸化反応を起こすことはできないので、少しずつ脱水素していく。この反応に関与するのはNAD(ニコチンアミドアデニントリヌクレオチド)である

細胞は、食物から取り出したグルコース(炭素数6)を原料としてATPを生産している。グルコースはまず、解糖という代謝経路によってピルビン酸(炭素数3)になる。この代謝経路に関係する酵素はサイトソルに存在する

グルコースはいくつかの過程を終えて、ほぼ左右対称なフルクトース二リン酸となり、半分に切断されて2つのグリセルアルデヒドと-3-リン酸(炭素数3)となる。この過程でATPが3個消費される

グリセルアルデヒド-3-リン酸はら次のステップでNADにより脱水素されると共に、リン酸基が導入され、リン酸基を2つ持つ分子となる

脱水素によって生じたNADHをNADに戻さないと、解糖の過程を動かし続けることはできない。細胞に酸素が供給されている状態では、NADはピルビン酸とともにミトコンドリアに取り込まれてNADHに戻されるが、酸素の供給がない状態では、NADHはピルビン酸を乳糖へ還示する過程に使われる。

アルコール発酵を行う酵母では、ピルビン酸を脱炭酸して、アセトアルデヒドとし、アセトアルデヒドを酸化してエタノールに変える過程でNADHはNADに戻される

酸素が供給されている状態では、解糖の代謝経路によって生成したピルビン酸(炭素数3)はミトコンドリアの膜間腔に取り込まれ、ピルビン酸脱水素酵素複合体によって脱水素され、脱炭酸(二酸化炭素の発生)され、補酵素A(CoA)と結合してアセチルCoAとなる

アセチルCoA（炭素数2）はオキザロ酢酸（炭素数4）と合体してクエン酸（炭素数6）となり、TCA回路とよぶ代謝経路をぐるりと回って最初のオキザロ酢酸になる。Cの数からわかるように、この過程で2つのCが二酸化炭素として切り離され、3つのNADHがNADから生成し、FADからFADH2が1つ生成する。後の2つの過程は、脱水素による酸化である。

NADHは、ミトコンドリア内膜に埋め込まれている酵素複合体に電子を2個、引き渡す。高エネルギーを有した電子は、複合体II、複合体Vをたどり、最後はアクセプターであるH+に受け取られ、O2と反応して水になる。

FAD→FADH2の反応はTCA回路の中でもちょっと特殊で、ミトコンドリア内膜に埋め込まれた複合体11のコハク酸脱水素酵素がこの反応を進めて電子を受け取る。

膜間腔に汲み出されたH+は、濃度勾配に逆らってATP合成酵素の中を通ってマトリックスに戻るが、このH+の流れが酵素のローターを回転させ、この回転によってATPが合成される。

ミトコンドリア内でのATP合成は、解糖における合成とは全く異なる様式で行われるので、この過程を電子伝達とよんでいる。

ATPには高エネルギーリン酸結合が3つ含まれる

クレアチンリン酸のリン酸基がADPに転移する反応は、クレアチンキナーゼにより触媒される

解糖系に必要な酵素群は、ミトコンドリアに局在する

解糖系に含まれる反応はすべて可逆的である

嫌気的条件下における解糖系では、ピルビン酸の還元により乳酸が生じる

ピルビン酸の酸化的脱炭素反応は、細胞質ゾルで進行する

ピルビン酸の酸化的脱酸素反応では、補酵素としてチアミンピロリン酸が働く

アセチルCoAはオキサロ酢酸と反応してクエン酸を生じる

アセチルCoAのクエン酸回路での利用は、オキサロ酢酸の濃度に依存する

電子伝達系はミトコンドリア内膜に存在する

電子伝達系および酸化的リン酸化では1モルのFADH2からよりも1モルのNADHを酸化した場合の方がより多くのATPが得られる

ペントースリン酸回路では、ATPが得られる

ペントースリン酸回路では、グルコース-6-リン酸の酸化でNADPHが得られる

細胞内では原料からステップバイステップで少しずつ修飾を受けて、目的の分子が作られる。解糖系の過程にはまさにその好例であり、そのような一連の経路を修飾経路と呼んでいる

卵白中に含まれる酵素リゾチームと人の唾液や涙に含まれるリゾチームはどちらも細菌の細胞壁を構成する多糖類の鎖を切断し、溶菌作用を示す。両者の一次構造はかなり異なっているが三次構造はほぼ同じ形をしていて、活性中心を構成する2つのアミノ酸は異なっている

リゾチームは酵素タンパク質だけで活性を示すが、脱水素酵素はNADHを必要とする。脱水素酵素はNADを適正に保持するとともに基質を結合し、NADが基質から水素と電子を奪う。このような酵素をホロ酵素といい、NADのような分子を補酵素という

解糖の過程の各ステップを触媒する多くの酵素は、どちらの方向にも反応を進めることができるが、3つのステップでは、酵素は反応が進む方向にしか触媒せず、進む速度が制御されている。このようなステップを実測段階と呼んでいる

酵素は生体内の反応を触媒する脂質である

酵素は反応の進行に必要な活性化エネルギーを上昇させる

酵素の最適pHは酵素タンパク質の分予量によって決定される

ミカエリス定数(Km)は最大反応速(Vmax)となる時の基質濃度で表される

ミカエリス定数(Km)は、値が小さいほど酵素の基質の親和性が低いことの指標となる

競合阻害剤の添加により、最大反応速度(Vmax)は低下する

非競合阻害剤は、酵素と不可逆的に結合する

補酵素は、酵素と結合してその酵素の触媒作用を発揮させる

チモーゲンは作用部位でタンパク質の一部が除去されると活性体となる

ヘムタンパク質である酵素にヘムが存在しない場合をホロ酵素という

アロステリック酵素は、活性部位以外に調節部位を有する

リン酸化により活性が調節される酵素は、リン酸化体が全て活性型である

細胞膜にはイオンなどを通すチャネルタンパク質やグルコースなどを通す輸送タンパク質があり、濃度勾配に従って溶質を通すものと、エネルギーを使って濃度勾配に逆らって溶質を通すものがある。後者のような輸送を活動輸送と呼んでいる

ホルモンが働きを表すためには、タンパク質の受容体が必要である。細胞膜を通過することのできないタンパク質(ペプチド)ホルモンの受容体は細胞膜に埋め込まれてホルモンと結合することにより、細胞内にホルモンを受け取ったという情報を伝えている

アクチンフィラメントは、アクチン分子（G-アクチン）がATPを抱え込んで連なった繊維（F-アクチン）が2本、撚り合わさった形をしている。G-アクチンの抱え込んだATPが加水分解されてADPになると解離しやすくなり、繊維から離脱する。この離脱はプラス端で起こる。この反応によって、アクチンフィラメントは一定方向に延びていくことができる。

アクチンフィラメントは、微小管中にあってその動きを支え、葉状仮足・糸状仮足を形成して細胞の形を変え、運動を支えている。また収縮環を形成して細胞分裂の最後の段階である細胞質分裂を起こす

微小管は、αとβチューブリンというタンパク質が交互に積み重なった原繊維が13本、中実の管状に束ねられた構造をしている。微小管にもプラス端とマイナス端がある。微小 管はトロッコの線路のような役割をし、この線路上をキネシンというタンパク質はプラス端方向へ、ダイニンというタンパク質はマイナス端方向へ、積み荷を載せて運んでいくことができる

微小管は核のそばにある中心体から伸びて細胞内に通り道のネットワークを形成し、これを利用して細胞内で細胞小器官が移動する。また微小管は細胞分裂の時に染色体を両極に移動させる

繊毛の断面を見ると、中心に微小管が3本、周囲にA小管とB小管が融合した二連微小管が9本配列した構造、いわゆる9+3構造をしている

繊毛が屈曲するのは、周囲にある二連微小管のA小管に固定されたダイニンの3本の腕が、隣合うB小管上をマイナス端(繊毛の付け根の方向)に向かって移動するためである

ヒト精子鞭毛の基本的な構造は繊毛と同じだが、細胞膜の周囲にタンパク質の繊維が取り巻いているので繊毛と比べるとずっと太くなっていて、長さも長い

原核生物である細菌の鞭毛は、真核生物の鞭毛とは全く異なる構造をもち、動きも異なる。細菌の鞭毛は、細胞膜に埋まった軸受に鞭毛基部のローターが埋め込まれている。このローターが回転することにより直線構造をした鞭毛が回転して推進力が生まれている

筋原繊維は、X膜で区切られた筋節と呼ぶ単位が連なったもので、その断面を電子顕微鏡で観察すると、暗く見える暗帯(A帯)と、明るく見える明帯(I帯)が区別できる

I帯の部分には細いフィラメント(アクチンフィラメント)が、A帯の部分には太いフィラメント(ミオシンフィラメント)が配置され、細いフィラメントの端の一部は太いフィラメントと重なっている

ミオシンフィラメントは、3本の相同の重鎖(頭頸部と尾部の区別がある)が尾部のαへリックスで撚り合わさった構造をしたミオシン分子が、およそ500本、規則的に頭部を突き出した形で集合した構造をしている。

ミオシン分子の頭部には、アクチン結合部位とともにATPase活性があり、ATPが結合するとミオシン頭部をマイナス端に向かって振って少し先のアクチン分子と結合し、加水分解によりADPになると頭部はアクチン分子と強く結合して細いフィラメントを手繰り寄せる。この動作が継続して起こり、太いフィラメントは細いフィラメントに沿って滑り込む。

収縮の引き金は、筋小胞体から刺激によって放出されるNaイオンによって引かれる

Caイオンがトロポニンと結合すると、トロポニンに結合しているトロポアクチンを動かし、これが塞いでいたアクチンのミオシン結合部位が露出するため滑り説が起こって筋収縮が起こる

微小管は、紡錘糸として染色体の移動に関与する

神経組織の軸索において、微小管に沿った順行性輸送には、モータータンパク質のダイニンが関わっている