血液中に出た酵素を（　　）という。

乳酸デヒドロゲナーゼは（　　）に含まれる酵素である。

LDにはLD1（　型）、LD2（　型）、LD3（　型）、LD4（　型）、LD5（　型）が存在する。（アイソザイムのサブユニットを答える）

（　　）にはLD1、（　　）にはLD1、LD2、（　　）にはLD3、（　　）にはLD4、LD5が多い。

当てはまる語句を書きなさい。（左上から）

血球中のLD活性は血清中の活性の（　　）倍であるため、溶血試料は用いない。

LDの測定は生成または分解されるNADHの（　　）nmにおける吸光度の増減で測定する。

340nmにおいてNAD(P)Hの吸光度は生成に伴い（　　）する。

（　　）（γGT）はアミノ酸転移酵素で、γ–グルタミル基を他のアミノ酸やペプチドなどの受容体に転移する膜結合酵素である。

γGTは（　）に最も多く存在する。

γGTは（　）での解毒機能活発時に血清活性が上昇する。　このため、同一薬剤の服用を長期にわたって行なった患者で上昇する。

γGTの基準値は性差があり（　）で高値。

γGTは（　）中には存在しない。

γGTのJSCC勧告法はγグルタミル3カルボキシ4ニトロアニリドを基質に用いる測定法である。 グリシルグリシン緩衝液（pH7.9）を用い、受容体基質として（　）を用いる。遊離してくる、（　）、（　）（5ANB）を生成し、5ANBの（　）nmの吸光度の増加で測定する。

γGTは（　）、（　）で高値となる。

臨床検査で重要なトランスアミナーゼは、（　）（AST）、（　）（ALT）で、これらはアミノ酸のアミノ基をケト酸のケト基に転移させる。

AST、ALTともにほとんどの臓器に存在するが、ASTは（　）と（　）に多いが、ALTは（　）には少ない。

AST、ALTともに活性中心にある（　）（補酵素）を介して結合する。

（　）は心筋梗塞ではほとんど変化しない。ASTとALTの両方が変化する場合は（　）を疑う。（　）でも両方上昇する。（　）の場合はASTが上昇する。

ASTの活性測定は（　）と2オキソグルタル酸が基質で、グルタミン酸と（　）が生成物である。オキサロ酢酸が協約反応に利用され、共役酵素はリンゴ酸脱水素酵素（MD）、補酵素はNADHを用いる。ASTの活性は消費されるNADHの（　）nmにおける吸光度の（　）を測定する。

ALTの活性測定は、（　）と2オキソグルタル酸が基質、グルタミン酸と（　）が生成物である。ピルビン酸が共役反応に利用され、共役酵素はLD、補酵素にはNADHを用いる。ALTの活性測定は消費されるNADHの（　）nmにおける吸光度の（　）を測定する。

（　）（CK）は心筋や骨格筋に貯蔵されているクレアチンリン酸を必要に応じてATPに分解したり、過剰になた ATPを貯蔵する役割を担う。そのためCKは（　）、（　）、（　）に多い。また、CKの反応には（　）が必須である。

CKのサブユニットは骨格筋由来の（　）型と、脳由来の（　）型の2種類がある。CKはこれらが二量体を形成するため（　）（骨格筋、CKⅢ型）、（　）（心筋、子宮由来、CKⅡ型）、（　）（脳由来、CKⅠ型）の3種類が存在する。また、血清中には（　）型が多い。

CKは（　）に依存するので、男女差がある。

CKは（　）の早期診断時や骨格筋診断の指標として広く用いられている。心筋梗塞で冠動脈が閉塞された場合、下流にあたる組織で壊死が生じ、各種酵素が血中に放出される。発作後（　）、（　）、（　）の順に血中に放出される。（CKｰMBは心筋中の20〜30％を占める）

CKの測定法は（　）を基質とし、CKにより生じるATPをHKとG6PDの共役下で生じるNADPHの（　）nmにおける吸光度の（　）を測定する。また、この測定法では溶血によって生じたミオキナーゼ（AK）によって（　）の正誤差を防ぐためAK阻害剤としてAMP、P1,P5ジアデノシン5’ペンタリン酸、EDTAが添加されている。

CKアイソザイム（CK–MB）の分析法としては電気泳動法、（　）、免疫学的測定法があり、このうち免疫阻害法は（　）の早期診断法として有用。

（　）（ChE）は大きく分けて2つのアイソザイムが存在する。（　）（True ChE）は神経組織、赤血球、筋肉に分布。（　）（Pseudo ChE）は（　）、肝臓などに分布する。Pseudo ChEは常に血中に存在しているため（　）ではない。

True ChEは（　）のみを基質とするため、基質特異性が高い。

Pseudo ChEはアセチルコリンだけでなくベンゾイルコリン（特異気基質）、ブチルチオコリンも加水分解するため、基質特異性が（　）。

（　）ChEは血清中にほとんど存在しないため、測定するのは主に（　）ChEである。

Pseudo ChEは（　）で合成されているためPseudo ChEの活性低下は（　）を示す。また、活性上昇はネフローゼ症候群、脂肪肝、甲状腺機能亢進症を示す。

ChEの測定は（　）を基質、（　）を共役酵素として消費されるNADPHの（　）nmにおける吸光度の（　）によって測定する。　

（　）（ACP）は酸性環境下（至適pH4〜6）でリン酸ものエステルを加水分解する酵素。ほぼ全身存在するが（　）に多く存在する。

（　）（ALP）はアルカリ性環境下（至適pH8〜10）でリン酸モノエステルを加水分解する酵素。活性中心に（　）を有する。この酵素の反応には（　）は必要である。また、ALPは（　）であり、（　）、（　）、（　）、（　）、（　）などに多い。

ALPは電気泳動によって約（　）種類のアイソザイムに分画できる。その中でも（　）、（　）、（　）、（　）のものが重要。

（　）ALP（ALP2）：主要なアイソザイム。肝内・肝外胆汁うっ滞に起因する血中ALP活性の（　）。

（　）ALP（ALP3）：主要なアイソザイム。（　）に多く存在。骨の石灰化に関与。

（　）ALP（ALP4）：妊娠12週以降に検出。

（　）ALP（ALP5）：小腸粘膜細胞膜に存在。（　）と関係がある。

ALP1、2は肝疾患、特に（　）で胆汁がうっ滞し、胆管に結合したALPが切断され、血中に遊出し（　）する。ALP3は悪性腫瘍の骨転移、（　）（新生時骨折、Paget病、くる病、骨肉腫など）、甲状腺及び副甲状腺機能更新によって上昇。ALP4は異常妊娠、流産などで（　）する、ALP5は（　）で高値。

ACPは（　）、（　）で上昇。特に骨転移がある場合は著しく上昇。

血球中にはACPが（　）倍多いため、溶血により正誤差となる。

ACP、ALPの測定法として主に使われているものは（　）を基質とした測定法である。この測定法では反応に必要な（　）を添加する。この反応によって遊離した4ニトロフェノールの（　）nmにおける吸光度の（　）を測定する。ACPの測定の際はpHを4〜6で反応を行った後、（　）にすることで4ニトロフェノールが遊離する。

ACPの測定の際にはL酒石酸を添加する。これは（　）由来ACPの特異的阻害剤である。L酒石酸の添加、無添加の差から前立腺由来のACPを測定する。

ALPアイソザイムであるALP2、ALP3は臨床的意義が異なるが抗原性がともに（　）由来であるため、分離が必要。電気泳動法が主に行われ、支持体として（　）（PAG）が使用される場合が多い。この場合、ノイラミニダーゼによってALP2とALP3を分離したのち電気泳動を行う。

ALPのアイソザイムの中でALP4以外は（　）が高い。

（　）（AMY）はα1,4グリコシド結合を加水分解する酵素である。主に（　）、（　）より分泌され、分子量が比較的小さいため糸球体で濾過され尿中に排出される。

AMYのアイソザイムは（　）由来のsAMYと（　）由来のpAMYの二種であり、（　）型は糖鎖を含まないが、（　）型は糖鎖を含むAタイプと含まないBタイプがある。

高アミラーゼ血症の70〜75％は（　）で唾液腺由来アミラーゼの上昇である。

sAMYの上昇疾患は（　）（血中、尿中ともに上昇）、術後、ショック後（医学的ショック）、熱傷後である。（　）でも上昇する。

pAMYの上昇疾患は（　）であり、初期では血中、少し遅れて尿中で上昇する。pAMYはその有力なマーカーとして緊急検査で測定される。

高アミラーゼ活性が見られるときはアミラーゼに自己抗体が結合し、排泄が障害されるために血中の活性が高くなる（　）が多い。

AMYの活性中心には（　）が存在しサブユニットの構成に関与している。また、（　）は活性中心にH＋を供給する活性化剤であるため測定の際に両者が必要。

AMYの測定には基質として（　）を用いる。AMYはこの基質に対し３箇所に作用し、還元末端側の生成物が3種類生じる。これらの生成物にαグルコシダーゼを作用させ4ニトロフェノールを遊離させ（　）nmの吸光度の（　）を測定。

（　）はトリグリセリドを分解する酵素。

リパーゼにはアイソザイムが存在する。 リパーゼ：膵臓で産生され、十二指腸に分泌される。 （　）：血管内に固定された酵素。リポタンパク質中のトリグリセリドに作用。 （　）：肝臓で作られ、リポタンパク質中のトリグリセリドに作用。 （　）：脂肪組織に存在し、脂肪細胞内のトリグリセリドに作用。

血中に存在するリパーゼは膵臓で作られた外分泌リパーゼが遊出してきたモノである。（　）、（　）の他各種膵疾患で高値となり膵臓特異性が高い。

酵素活性を測定する際は①（　）にて測定する②（　）を測定するの2点を守る必要がある。

酵素活性測定の際に基質を澪次反応領域で使用するメリットは①（　）がいい（吸光度の変化量が最も大きい）②（　）を得られやすい（基質濃度が減少しても酵素反応速度が低下しない）③（　）がいいの3点である。

酵素活性の測定の際に利用する時間の区切り方は①（　）②（　）③（　）の3つである。

酵素活性における国際単位の定義は『基質（　）molを（　）間に変化させる酵素量（μmol /min）を1国際単位（＝　）とする』である。しかし、これでは活性値が小さすぎるため『基質（　）molを（　）間に変化させる酵素量（mol/s）を（　）（katai）とする』という単位もある。

血中のグルコースは腎臓の（　）で再吸収される。　

糖代謝の直接的な場としては（　）、（　）、（　）が挙げられる。

原因となる疾患が別に存在する場合に発症する糖尿病を（　）という。例としては（　）（インスリン分泌低下）、（　）（グリコーゲン合成能低下）、（　）（グルカゴン分泌腫瘍）、（　）（成長ホルモン分泌腫瘍）、（　）（カテコールアミンの分泌亢進症）、（　）（甲状腺ホルモン分泌亢進）、（　）（グルココルチコイドの分泌亢進）などがある。

糖化反応（タンパク質とグルコースの非酵素的結合）はグルコースのアルデヒド基とタンパク質のアミノ基が非酵素的に（　）を形成し、その塩基がさらに（　）によってより安定な（　）構造を取る反応である。

高血糖が慢性化するとインスリン量が減少し細胞内にグルコースが取り込まれにくくなる。その結果細胞は（　）状態となる。これに伴い体内では（　）のレベルが上昇し、（　）の分解が促進され、さらなる高血糖となる。また、グルカゴンが増加したことによる脂肪酸分解の亢進によりケトン体が生成され（　）となる。加えて、飢餓状態になったことで糖新生が促進され糖原生アミノ酸からグルコースが合成される、これによって（　）が生じる。　

空欄に当てはまある数値をかけ。（左上から順に）

75gブドウ糖負荷試験は空腹時に75gの糖が溶解した液を飲み、0、30、60、120分ごとに採血する。健常者は摂取直後に上昇するが（　）分後には正常値に戻る。しかし、糖尿病患者はインスリンの分泌が少なく血糖値は低下しない。

低血糖を示す疾患は（　）（インスリン分泌腫瘍）、（　）（グリコーゲン分解や糖新生の障害）、（　）（アジソン病などの血糖の上昇を促進するホルモンを分泌する臓器の機能低下症）がある。

全血採血の検体を放置すると、血球中の嫌気的解糖によりグルコースが代謝されてしまうため、直ちに血清分離を行うか、NaF、KFなどの解糖系の（　）阻害剤などを添加する。

（　）（HbA1c）はHbβ鎖N末端のバリンのアミノ基にグルコースが結合したものである。過去（　）のの血糖コントロールを反映する。

HbA1cの測定は主に（　）が用いられる。これは陽イオン交換カラムを用いた高速液体クロマトグラフィーである。

HbA1cの偽低値の原因として（　）の（　）（糖化赤血球が破壊される：出血、溶血性貧血、脾機能亢進）、（　）（胎児性Hb）の増加（：サラセミア、再生不良性貧血、骨髄異形成症候群）などがある。

HbA1cの偽高値の原因として（　）の（　）（鉄欠乏性貧血）、化学修飾されたHbのピークが重なるなどがある。

（　）（GA）はアルブミンのグルコース結合型。過去（　）の血糖コントロール状態を反映する。

（　）（1,5AG）は高血糖の際に尿細管での再吸収においてグルコースと競合するため再吸収量が（　）する。したがって血糖のコントロール状態が悪いと血中濃度が（　）する。過去（　）の血糖コントロール状態を反映する。

グルコースの酵素を用いた測定の際にはグルコースオキシダーゼを使用するがこれはβ型グルコースとしか反応しないため（　）によってα型のグルコースを転換する。

ペルオキシダーゼは過酸化水素と反応しその際に生成する赤色色素を（　）nmで測定する。また、この反応の際に検体中に（　）が混入していると還元作用によって負の誤差が生じる。

HK・G6PD法はグルコース測定のJSCC勧告法である。（　）（HK）はグルコース以外の六炭糖も基質となるが、二次反応の（　）（G6PD）はグルコース6リン酸のみに反応するのでグルコース測定に対する高い特異性を有する。また、HKは補因子に（　）を必要とする。この反応は二次反応の補酵素であるNADPHの（　）nmにおける吸光度の増加を測定する。

空欄に当てはまる語句を書きなさい（上から順に）

リポタンパクであるCM、VLDL、IDLは内部のトリグリセリドを分解する際、酵素（　）使用する。また、LDL内部のトリグリセリドを分解する際には（　）（HTGL）を使用する。

リポタンパクの分画にはアガロースを支持体とした電気泳動法を用いる。リポタンパクは原点、β位、preβ位、α位に泳動され、それぞれ（　）、（　）、（　）、（　）に相当する。

脂質の測定は（　）の影響を大きく受ける。特に（　）の影響は大きい。

アポタンパク（　）、（　）はHDLの骨格を形成している。また、（　）はコレステロールのエステル化を行う酵素（　）の活性化因子である。

アポタンパクBは肝由来の（　）と小腸由来の（　）に分けられる。（　）はVLDL、LDLを構成する主要タンパク質で、細胞膜特異的な（　）受容体を認識する。（　）はCMを構成する主要タンパクでCMレムナントを経て（　）で代謝・処理される。

アポタンパク（　）はCMとVLDLに存在し、（　）の活性化因子である。（　）が欠損すると、LPLによる脂肪酸の分解が行われなくなるためCM、VLDLのLPLの代謝が停滞する。

アポタンパク（　）は（　）受容体・（　）受容体に対するリガンドである。

リポ(a)[Lp(a)]はアポタンパクB100にアポタンパク(a)がジスルフィト結合したもの。動脈壁への沈着に直接関与することから（　）の独立した危険因子として考えられている。

AⅡ/B比は（　）の危険を知るために測定される。この値が（　）ほど（　）の危険が高い。

血清中ではECが約（　）％、FCが約（　）％で存在している。

各種コレステロールの動脈硬化症の診断基準は LDLコレステロール：（　）mg/dl以上　　、　HDLコレステロール：（　）mg/dl未満 TG：（　）mg/dl以上　、　non HDL–C：（　）mg/dl以上

コレステロールを測定する方法のうち沈殿法として普及しているのは（　）である。

LDLコレステロールを求めるために用いる計算式は『LDLｰC＝（　）ー（　）ー（　）』である。しかしこれはTGが（　）mg/dl未満の場合にのみ適用できる。TGが（　）mg/dl以上だった場合はTCからHDLｰCの値を引いた（　）を用いる。（　）はLDLコレステロールの基準よりも（　）mg/dl高い値となっている。

ケト原生アミノ酸（脂肪酸やケトン体に転換されるアミノ酸）は（　）、（　）のみである。

血清中のTG測定時、分離後の血清を室温に放置しておくと（　）の作用によってTGが加水分解を受け遊離グリセロールを生成する。したがってFG（遊離グリセロール）消去法によるTGは（　）となる。

TGの測定法は主にTGをアルコール性（　）で加水分解し生成されたグリセロールをGKｰPKｰLD法で測定する。最後の反応の補酵素はNADHであるため、NADHの（　）nmにおける吸光度の（　）を測定する。また、この反応では内因性の（　）を除去しておかなければ正の誤差となる。

リン脂質は大き分けてグリセロリン脂質とスフィンゴリン脂質にわけられる、グリセロリン脂質はホスファチジルコリン（　）（65〜70％）、ホスファチジルエタノールアミン（　）（4〜5％）、ホスファチジルイノシトール、ホスファチジルセリン、リゾホスファチジルコリン（リゾレシチン）（6〜8％）である。スフィンゴリン脂質は（　）（18〜20％）である。

リン脂質は血清中でタンパク質と結合し（　）として存在している。

リポ蛋白を測定する方法は主に酵素法であり（　）や（　）を使う方法が普及している。