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51問 • 2年前
  • 近郊ニ住厶鶯__
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    問題一覧

  • 1

    タンパク質の一次構造とは

    アミノ酸の配列

  • 2

    タンパク質の二次構造とは

    ポリペプチド鎖で形成される水素結合によって形成される 構造。主なものにαヘリックス構造とβシート構造がある。

  • 3

    タンパク質の三次構造とは

    ポリペプチド鎖がアミノ酸側鎖の性質によって折り畳まれる ことによって形成される立体構造。

  • 4

    タンパク質の四次構造とは

    複数のポリペプチド鎖が複合体を形成することで構成され る構造。

  • 5

    タンパク質のドメイン構造とは

    タンパク質の一定の機能を有する安定な構造で、同じドメインを持つタンパク質は同様な機能を有する。ドメインの 組み合わせや、一部の配列の違いによって、その機能や相互作用するパー トナーなどが変わることでタンパク質の多様性が生じる。

  • 6

    タンパク質の立体構造を作らない領域をなんというか

    天然変性領域

  • 7

    disorder領域はどのような働きを持つことが知られているか

    他のタンパク質との結合領域として働いたり、リン酸化のような翻訳後修飾受けこと で構造が変化することでシグナル伝達に関わったり、ドメインとドメインを繋ぐ働きを 持ったり、ヌクレオポリンという核膜孔を構成するタンパク質は拡散を防ぐ障壁として 働く。

  • 8

    次の界面活性剤のうち非イオン性のものを選べ

    TritonX-100, NP-40

  • 9

    次の界面活性剤のうち陰イオン性のものを選べ

    SDS

  • 10

    次の界面活性剤のうち両イオン性のものを選べ

    CHAPS

  • 11

    界面活性剤でタンパク質を抽出する時、タンパク質を変性させないのはどれか

    非イオン性

  • 12

    イオン交換クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    陰イオン交換体または陽イオン交換体を用いてタンパク質を 電荷の違いによって分離する。

  • 13

    ゲル濾過クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    網目構造を持つ担体を用いてタンパク質を分離する。担体に開いている穴を通過できるタンパク質はゆっくりと溶出され、穴に入れないものは速く溶出される。

  • 14

    アフィニティークロマトグラフィー はどのように分離するのか

    精製したいタンパク質と親和性があるリガンドを固定した担体を用いたクロマトグラフィー。

  • 15

    疎水性クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    疎水性の担体を用いて試料を疎水性の違いによって分離する方法。

  • 16

    アフィニティークロマトグラフィーで使うリガンドとはどんな分子か

    特定のタンパク質と結合する分子

  • 17

    アフィニティークロマトグラフィーで使う担体とはどんな分子か

    リガンドを固定する為に利用される高分子。多糖であるアガロース、セファロー ス樹脂がよく用いられる。

  • 18

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか 還元型グルタチオン

    Glutathione-S-transferase (GST) タグが付いたタンパク質の精製に 利用。

  • 19

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか アミロース

    Maltose Binding protein (MBP) タグが付いたタンパク質を精製するのに使用 •

  • 20

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか Protein A

    Staphylococcus aureus細菌由来のIgGと親和性があるタンパク質で、IgG 精製や免疫沈降に利用

  • 21

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか 抗体、タンパク質

    抗体や特定のタンパク質を直接担体に固定。一般的にタンパク質のアミノ基やチオール基を介して固定(カップリング)する。

  • 22

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか DNase I

    G-actinの精製に利用

  • 23

    大腸菌でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    翻訳後修飾を受けない。 大腸菌にとって毒性があるタンパク質は封入体(inclusion body)に 入ってしまう。 封入体に入ってしまうと可溶化が国難。

  • 24

    大腸菌でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    大量培養が容易。 タンパク質の発現量も多い。

  • 25

    哺乳細胞でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    正確な翻訳後修飾が行われ、立体構造も正確。機能解析に利用。

  • 26

    哺乳細胞でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    細胞数を増やすのに時間がかかり、タンパ ク質の発現量も少ない。試薬が高い。

  • 27

    昆虫細胞でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    翻訳後修飾が行われる。哺乳細胞に比べ発現量が多い。

  • 28

    昆虫細胞でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    大腸菌に比べるとタンパク質の発現量は低い。

  • 29

    無細胞翻訳系でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    発現量はそれほど高くない。 試薬が高い。

  • 30

    無細胞翻訳系でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    タンパク質の発現を迅速に行う ことが可能。翻訳後修飾も可能。

  • 31

    大腸菌でタンパク質発現をするとき、封入体に入ったタンパク質を抽出するにはどうすれば良いか

    封入体は超音波では壊れないため、タンパク質の抽出には 尿素、グアニジンのようなカオトロピック変性剤が必要。低温で培養するなど、発現誘導の条件を変えることで、解消することもある。ただし、変性剤 を使用するとタンパク質は変性してしまう。

  • 32

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 信頼性 高分解能

    X線結晶解析

  • 33

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 動的情報 相互作用情報が得られる

    核磁気共鳴

  • 34

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 大きな複合体の概観 試料の必要量が少ない

    電子顕微鏡解析、単粒子解析

  • 35

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのは

    NMR, 電子顕微鏡、単粒子解析, X線結晶解析

  • 36

    この中から光学顕微鏡を全て選べ

    蛍光観察, 共焦点顕微鏡, 全反射照明

  • 37

    この中から電子顕微鏡を全て選べ

    透過型電子顕微鏡, 走査型電子顕微鏡

  • 38

    この中から光学顕微鏡を全て選べ

    蛍光観察, 共焦点顕微鏡, 全反射照明

  • 39

    この中から走査型プローブ顕微鏡を全て選べ

    原子間力顕微鏡

  • 40

    この中から光学顕微鏡、電子顕微鏡、走査型プローブ顕微鏡のどれでもないものを全て選べ

    原子間力顕微鏡

  • 41

    蛍光観察するためには見たい蛍光色に対応した(1)(2)(3)を使用する必要がある。これらが一体と なった蛍光ミラーユニット(キューブ)を観察したい蛍光に対応したもに切 り替え観察する。

    励起フィルター, ダイクロ イックミラー, 吸収フィルター

  • 42

    以下の共焦点レーザー顕微鏡について適切な語句をいれよ ・蛍光分子の励起にレーザーを使用することで、試料の(1)だけを励起できる。 ・さらに焦点位置以外の光はビンホールでカットされるため、通常の顕微鏡に比べコントラストや解像度が向上する。 ・レーザーは点光源であるため平面画像を得るために試料をスキャン (走査)する。 ・Z軸方向に位置をずらして画像を取得することで(2)(Z-stack)を取得することで(3)を再構成することが可能。 23

    1焦点, 断層画像, 三次元画像

  • 43

    画像の領域はどの方法のものか　順番に選べ

    一般的な蛍光顕微鏡, 共焦点レーザー顕微鏡, 全反射照明, 光シート蛍光顕微鏡

  • 44

    翻訳後修飾とは何か

    タンパク質が合成(翻訳)された後に行われる化学的な修飾。翻訳後修飾によってタンパ ク質の活性などの性質が変わることでシグナルを伝達する。

  • 45

    タンパク質間相互作用とは

    タンパク質分子どうしが特異的な複合体を形成すること。複合体を形成することでタンパ ク質の活性や局在などが変化することで下流にシグナルを伝達する。

  • 46

    翻訳後修飾の例をいくつか挙げよ

    リン酸化、アセチル化、グリコシル化、メチル化、脂質修飾、ユビキチン化

  • 47

    タンパク質間相互作用の例を挙げよ

    受容体とリガンドの結合、低分子量Gタンパク質

  • 48

    低分子からタンパク質への情報伝達であるセカンドメッセンジャーはどのように起こるか

    カルシウムイオン, CAMP, cGMP, イノシトール3リン酸、脂質 (ホスファチジルイノ シトールリン脂質,ジアシルグリセロールなどの低分子はタンパク質に結合し、その 活性や局在を変えることでシグナル伝達を介在する。 タンパク質は翻訳後修飾や、タンパク質間相互作用,セカンド メッセンジャーによって活性,局在などの性質が変化することでシグナルを伝える

  • 49

    タンパク質間相互作用を調べる方法は大きく分けて、「共沈降法」と 「近接標識法」に分類できると講義で話した。共沈降法の具体的な実験法とその簡単な原理を説明せよ。

    目的タンパク質を担体(ビーズ)に固定し、結合タンパク質が目的タンパク 質と一緒に沈降(共沈降)するかどうかで、結合を検出。結合タンパク質 の検出は、既知のものはウェスタンブロッティング、未知のものは質量分析 で行う。 免疫沈降法、プルダウンアッセイ、遠心分離などがある

  • 50

    低分子量Gタンパク質のエフェクター分子を利用した分子活性測定法の 例を一つ挙げ、その原理と方法について簡単に説明せよ。

    GSTプルダウンアッセイ 活性型であるGTP結合型の低分子量Gタンパク質のみがエフェクターに結合する事を利用して活性を測定する

  • 51

    タンパク質間相互作用を調べる方法は大きく分けて、「共沈降法」と 「近接標識法」に分類できると講義で話した。近接標識法の具体的な実験法とその簡単な原理を説明せよ。

    目的タンパク質の近位にあるタンパク質を標識することでPPIを検出する。 BioID, APEX、FRET、BIFC、in situ PLAなど

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  • 1

    タンパク質の一次構造とは

    アミノ酸の配列

  • 2

    タンパク質の二次構造とは

    ポリペプチド鎖で形成される水素結合によって形成される 構造。主なものにαヘリックス構造とβシート構造がある。

  • 3

    タンパク質の三次構造とは

    ポリペプチド鎖がアミノ酸側鎖の性質によって折り畳まれる ことによって形成される立体構造。

  • 4

    タンパク質の四次構造とは

    複数のポリペプチド鎖が複合体を形成することで構成され る構造。

  • 5

    タンパク質のドメイン構造とは

    タンパク質の一定の機能を有する安定な構造で、同じドメインを持つタンパク質は同様な機能を有する。ドメインの 組み合わせや、一部の配列の違いによって、その機能や相互作用するパー トナーなどが変わることでタンパク質の多様性が生じる。

  • 6

    タンパク質の立体構造を作らない領域をなんというか

    天然変性領域

  • 7

    disorder領域はどのような働きを持つことが知られているか

    他のタンパク質との結合領域として働いたり、リン酸化のような翻訳後修飾受けこと で構造が変化することでシグナル伝達に関わったり、ドメインとドメインを繋ぐ働きを 持ったり、ヌクレオポリンという核膜孔を構成するタンパク質は拡散を防ぐ障壁として 働く。

  • 8

    次の界面活性剤のうち非イオン性のものを選べ

    TritonX-100, NP-40

  • 9

    次の界面活性剤のうち陰イオン性のものを選べ

    SDS

  • 10

    次の界面活性剤のうち両イオン性のものを選べ

    CHAPS

  • 11

    界面活性剤でタンパク質を抽出する時、タンパク質を変性させないのはどれか

    非イオン性

  • 12

    イオン交換クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    陰イオン交換体または陽イオン交換体を用いてタンパク質を 電荷の違いによって分離する。

  • 13

    ゲル濾過クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    網目構造を持つ担体を用いてタンパク質を分離する。担体に開いている穴を通過できるタンパク質はゆっくりと溶出され、穴に入れないものは速く溶出される。

  • 14

    アフィニティークロマトグラフィー はどのように分離するのか

    精製したいタンパク質と親和性があるリガンドを固定した担体を用いたクロマトグラフィー。

  • 15

    疎水性クロマトグラフィーはどのように分離するのか

    疎水性の担体を用いて試料を疎水性の違いによって分離する方法。

  • 16

    アフィニティークロマトグラフィーで使うリガンドとはどんな分子か

    特定のタンパク質と結合する分子

  • 17

    アフィニティークロマトグラフィーで使う担体とはどんな分子か

    リガンドを固定する為に利用される高分子。多糖であるアガロース、セファロー ス樹脂がよく用いられる。

  • 18

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか 還元型グルタチオン

    Glutathione-S-transferase (GST) タグが付いたタンパク質の精製に 利用。

  • 19

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか アミロース

    Maltose Binding protein (MBP) タグが付いたタンパク質を精製するのに使用 •

  • 20

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか Protein A

    Staphylococcus aureus細菌由来のIgGと親和性があるタンパク質で、IgG 精製や免疫沈降に利用

  • 21

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか 抗体、タンパク質

    抗体や特定のタンパク質を直接担体に固定。一般的にタンパク質のアミノ基やチオール基を介して固定(カップリング)する。

  • 22

    アフィニティークロマトグラフィーにおいて次のリガンドとはどんなときに使うか DNase I

    G-actinの精製に利用

  • 23

    大腸菌でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    翻訳後修飾を受けない。 大腸菌にとって毒性があるタンパク質は封入体(inclusion body)に 入ってしまう。 封入体に入ってしまうと可溶化が国難。

  • 24

    大腸菌でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    大量培養が容易。 タンパク質の発現量も多い。

  • 25

    哺乳細胞でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    正確な翻訳後修飾が行われ、立体構造も正確。機能解析に利用。

  • 26

    哺乳細胞でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    細胞数を増やすのに時間がかかり、タンパ ク質の発現量も少ない。試薬が高い。

  • 27

    昆虫細胞でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    翻訳後修飾が行われる。哺乳細胞に比べ発現量が多い。

  • 28

    昆虫細胞でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    大腸菌に比べるとタンパク質の発現量は低い。

  • 29

    無細胞翻訳系でタンパク質発現をするときのデメリットはなにか

    発現量はそれほど高くない。 試薬が高い。

  • 30

    無細胞翻訳系でタンパク質発現をするときのメリットはなにか

    タンパク質の発現を迅速に行う ことが可能。翻訳後修飾も可能。

  • 31

    大腸菌でタンパク質発現をするとき、封入体に入ったタンパク質を抽出するにはどうすれば良いか

    封入体は超音波では壊れないため、タンパク質の抽出には 尿素、グアニジンのようなカオトロピック変性剤が必要。低温で培養するなど、発現誘導の条件を変えることで、解消することもある。ただし、変性剤 を使用するとタンパク質は変性してしまう。

  • 32

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 信頼性 高分解能

    X線結晶解析

  • 33

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 動的情報 相互作用情報が得られる

    核磁気共鳴

  • 34

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのはどれか 大きな複合体の概観 試料の必要量が少ない

    電子顕微鏡解析、単粒子解析

  • 35

    タンパク質の立体構造解析のうち次の特徴を持つのは

    NMR, 電子顕微鏡、単粒子解析, X線結晶解析

  • 36

    この中から光学顕微鏡を全て選べ

    蛍光観察, 共焦点顕微鏡, 全反射照明

  • 37

    この中から電子顕微鏡を全て選べ

    透過型電子顕微鏡, 走査型電子顕微鏡

  • 38

    この中から光学顕微鏡を全て選べ

    蛍光観察, 共焦点顕微鏡, 全反射照明

  • 39

    この中から走査型プローブ顕微鏡を全て選べ

    原子間力顕微鏡

  • 40

    この中から光学顕微鏡、電子顕微鏡、走査型プローブ顕微鏡のどれでもないものを全て選べ

    原子間力顕微鏡

  • 41

    蛍光観察するためには見たい蛍光色に対応した(1)(2)(3)を使用する必要がある。これらが一体と なった蛍光ミラーユニット(キューブ)を観察したい蛍光に対応したもに切 り替え観察する。

    励起フィルター, ダイクロ イックミラー, 吸収フィルター

  • 42

    以下の共焦点レーザー顕微鏡について適切な語句をいれよ ・蛍光分子の励起にレーザーを使用することで、試料の(1)だけを励起できる。 ・さらに焦点位置以外の光はビンホールでカットされるため、通常の顕微鏡に比べコントラストや解像度が向上する。 ・レーザーは点光源であるため平面画像を得るために試料をスキャン (走査)する。 ・Z軸方向に位置をずらして画像を取得することで(2)(Z-stack)を取得することで(3)を再構成することが可能。 23

    1焦点, 断層画像, 三次元画像

  • 43

    画像の領域はどの方法のものか　順番に選べ

    一般的な蛍光顕微鏡, 共焦点レーザー顕微鏡, 全反射照明, 光シート蛍光顕微鏡

  • 44

    翻訳後修飾とは何か

    タンパク質が合成(翻訳)された後に行われる化学的な修飾。翻訳後修飾によってタンパ ク質の活性などの性質が変わることでシグナルを伝達する。

  • 45

    タンパク質間相互作用とは

    タンパク質分子どうしが特異的な複合体を形成すること。複合体を形成することでタンパ ク質の活性や局在などが変化することで下流にシグナルを伝達する。

  • 46

    翻訳後修飾の例をいくつか挙げよ

    リン酸化、アセチル化、グリコシル化、メチル化、脂質修飾、ユビキチン化

  • 47

    タンパク質間相互作用の例を挙げよ

    受容体とリガンドの結合、低分子量Gタンパク質

  • 48

    低分子からタンパク質への情報伝達であるセカンドメッセンジャーはどのように起こるか

    カルシウムイオン, CAMP, cGMP, イノシトール3リン酸、脂質 (ホスファチジルイノ シトールリン脂質,ジアシルグリセロールなどの低分子はタンパク質に結合し、その 活性や局在を変えることでシグナル伝達を介在する。 タンパク質は翻訳後修飾や、タンパク質間相互作用,セカンド メッセンジャーによって活性,局在などの性質が変化することでシグナルを伝える

  • 49

    タンパク質間相互作用を調べる方法は大きく分けて、「共沈降法」と 「近接標識法」に分類できると講義で話した。共沈降法の具体的な実験法とその簡単な原理を説明せよ。

    目的タンパク質を担体(ビーズ)に固定し、結合タンパク質が目的タンパク 質と一緒に沈降(共沈降)するかどうかで、結合を検出。結合タンパク質 の検出は、既知のものはウェスタンブロッティング、未知のものは質量分析 で行う。 免疫沈降法、プルダウンアッセイ、遠心分離などがある

  • 50

    低分子量Gタンパク質のエフェクター分子を利用した分子活性測定法の 例を一つ挙げ、その原理と方法について簡単に説明せよ。

    GSTプルダウンアッセイ 活性型であるGTP結合型の低分子量Gタンパク質のみがエフェクターに結合する事を利用して活性を測定する

  • 51

    タンパク質間相互作用を調べる方法は大きく分けて、「共沈降法」と 「近接標識法」に分類できると講義で話した。近接標識法の具体的な実験法とその簡単な原理を説明せよ。

    目的タンパク質の近位にあるタンパク質を標識することでPPIを検出する。 BioID, APEX、FRET、BIFC、in situ PLAなど