カルボキシル基とアミノ基の両方を持つ物質

天然に存在するアミノ酸には、カルボキシル基とアミノ基が同一炭素原子に結合した(?)が多い

複数のα-アミノ酸が、一つの分子のカルボキシル基と他の分子のアミノ基とが脱水縮合することによって結合したもの

ペプチドは、構成アミノ酸が数個ないし10個程度のもの

構成アミノ酸が10個以上のもの

重合度数十ないし100程度、または分子量1万程度を目安に、それ以下のもの

重合度数十ないし100程度、または分子量1万程度を目安に、それ以上のもの

天然に存在するアミノ酸は、ほとんどが(?)である

アミノ酸分子中のアミノ基の位置は、α、β、…、等のギリシャ文字で示すことがよく行われる。カルボキシル基に結合している炭素原子をα、その隣の炭素原子をβと名付けてアミノ基の位置を示す。つまり、α-アミノ酸は(?)、β-アミノ酸は3-アミノカルボン酸である。

α-アミノ酸は、側鎖Rが(?)である(?)以外は、すべてα-炭素原子が(?)になっている。

天然に存在するアミノ酸はほとんどが(?)つまり、(?)である。

タンパク質を構成する20種類のアミノ酸は、側鎖の性質によつて分類される。側鎖のどのような性質に注目するかによって、さまざまな分類が可能になる。 ①(?)、つまり(?)の側鎖をもつアミノ酸 ②側鎖に-OH、-SH、-CONH2などの(?)をつくり得る(?)を持つアミノ酸 ③中性付近で側鎖に(?)をもつアミノ酸。側鎖に第二の-COOHを持つので、(?)ともよばれる ④中性付近で側鎖に(?)をもつアミノ酸。側鎖に第二の塩基性基を持つので(?)とよばれる

生物の種によっては、生体内で特定のアミノ酸をまっあく、または必要量以下しか合成できないものがある。このとき、それらのアミノ酸さ外部から摂取しなければならない。それらを(?)または(?)という

α-L-アミノ酸の構造を(21)のように書いたが、結晶中や中性付近の溶液中では、カルボキシル基のプロトンがアミノ基に移動した(22)のような(?)をなしている

種々のpHのアミノ酸溶液に電場を与えると、等電点よりも酸性側の、陽イオンになっている領域ではアミノ酸は(?)に、アルカリ側の、陰イオンになっている領域では(?)に移動する。等電点においては(?)。 このような、溶液中で帯電した粒子が電位差によって移動する現象を(?)という。

アミノ酸を(?)と加熱するとアミノ酸は酸化的に(?)されてアルデヒドに、ニンヒドリンは還元されて(?)となり、この時に生じるアンモニアとヒドリンダンチンはさらに未反応のニンヒドリンと反応して、(?)の化合物を生じる。

複数個のアミノ酸がカルボキシル基とアミノ基との間で脱水縮合した化合物をペプチドといい、そのさいに生じる-CO-NH-結合を(?)という

オリゴペプチドはさらに、アミノ酸残基の数2,3,4,等に応じて、(?)、(?)、(?)、等とよぶ。

ペプチド結合は図3-8に示す2つの構造の間で共鳴しているので、結合中のC-Nは(?)をもち、(?)することができない。

ペプチドの構造式はふつう、遊離アミノ基をもつアミノ酸残基((?)まなは(?)という)を左端に、遊離カルボキシル基を持つ残基((?)または(?)という)を右端にかく。