アスパラギン酸、グルタミン酸は側鎖にカルボキシ基をもつ。

酸性アミノ酸は生理的pHで負電荷をもつ。

糖鎖修飾をうけるアミノ酸はトレオニン、セリン、チロシンである。

ジスルフィド結合はチオール基間の還元により形成される。

たんぱく質中のシステイン残基は酸化されてジスルフィド結合を形成することがある。

分岐鎖アミノ酸はイソロイシン、バリン、ロイシンである。

リジンの等電点は7より小さい。

タンパク質のリン酸化は、セリン、トレオニン、トリプトファン残基で起こる。

ベンゼン環を含むアミノ酸はフェニルアラニン、トリプトファン、ロイシンである。

アスパラギンとグルタミンの側鎖には、いずれも水酸基が含まれる。

アスパラギンはアスパラギン酸のアミドである。

一般的にアミノ酸は波長280nmに吸収をもつ。

メチオニンの側鎖には硫黄原子が含まれる。

トリプトファンは側鎖にインドール環をもつ。

チロシン、セリン、トレオニンの側鎖にはいずれも水酸基が含まれる。

リジン、セリン、ヒスチジンは全て必須アミノ酸である。

酵素活性は一般的に反応液のpH、温度、イオン強度などに左右されやすい。

アロステリック酵素は、アロステリックエフェクターと結合して不活性化されることがある。

ミカエリス定数は最大反応速度の3分の1となるときの基質濃度の値である。

一般に、重金属は酸素と結合して可逆的阻害剤としてはたらく。

酵素のミカエリス定数が小さいほど、基質と酸素との親和性が高い。

競合阻害剤はVmaxを低下させKmは変わらない。

非競合阻害剤は酵素の基質結合部位に結合する。

乳酸脱水素酵素は二量体である。

競合阻害では、阻害剤の存在下で見かけのKm値は変化しない。

酵素の活性部位は、基質結合部位とアロステリック部位からなる。

NAD^+やFADH₂は還元型の補酵素である。

アロステリック酵素の反応速度は、ミカエリス-メンテン式に従う。

すべての酵素はタンパク質で構成されている。

競合阻害剤は、基質が酵素の活性部位に接近するのを防ぐ。

酵素名の語彙が〜オキシダーゼは還元反応を触媒している。

酵素は生体内の化学反応の活性化エネルギーを上昇させ、反応速度を速める。

カタラーゼは補因子としてFe^2+を必要とする。

陽イオン交換クロマトグラフィーの担体にはジエチルアミノエチル基が結合して、正に帯電している。

SDSはタンパク質をマイナスに帯電させる試薬である。

トランスフェリンは鉄の貯蔵に関与するタンパク質である。

イオン交換クロマトグラフィーは分子の大きさの違いを利用して精製に用いられる。

尿素はタンパク質を変性させる。

分岐鎖アミノ酸が含まれるためタンパク質は280nmに吸収を示す。

エドマン分解では、ペプチドのC末端アミノ酸が切断される。

タンパク質の三次構造には共有結合が関与しない。

ゲルろ過クロマトグラフィーでは、分子量の大きいものほど先に溶出する。

タンパク質は変性すると等電点も変化する。

NMR法やエドマン分解はタンパク質の立体構造決定に使われている。

タンパク質の二次構造にはαヘリックスやβシートがある。

タンパク質の三次構造には、イオン結合が関与する。

プロテアソームでのタンパク質分解にはATPを必要としない。

タンパク質の高次構造を規定する相互作用の一つに疎水結合がある。

繊維状タンパク質の例としてアルブミンがある。

球状タンパク質は疎水性部分が外側に親水性部分が内側にあるため、水に溶けやすい。

タンパク質のβターンに関与しているアミノ酸はグリシンとアラニンである。

タンパク質の等電点はリン酸化により変化しない。

タンパク質を構成するアミノ酸の立体異性体はD体のみである。

SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動において、還元剤として用いられる試薬にはジチオスレイトールや2-メルカプトエタノールがある。