(2)補酵素＝＞ある酵素のみでは活性がなく、その酵素活性の発現に必須の低分子有機化合物を補酵素という。補酵素として具体的には、コエンザイムQがある。CoQは電子伝達系で電子の受け渡しに使用される。

リボザイム=>リボザイムとは触媒として働くリボ核酸のことである。リボザイムはテトラヒメナの研究中に発見された。リボザイムは特定の配列を有するRNA鎖であり、それ単体でRNA自身を切断したり、貼り付けたり、挿入したり、移動したりする自己スプライシング機能を持っている。

タンパク質のミスフォールディング病＝＞タンパク質のミスフォールディング病は、タンパク質が正しくフォールディングできない、あるいは一旦正しくフォールディングしたタンパク質のネイティブ構造が変性することにより引き起こされる疾病群である。アルツハイマー病やパーキンソン病などがこのタンパク質ミスフォールディング病であるとわかっている。

アフィニティークロマトグラフィー＝＞アフィニティークロマトグラフィーはクロマトグラフィーの一種で、主として生体高分子同士または低分子物質とのアフィニティー（親和性）によって物質を分離する方法である。これによって例えば、特定のDNA配列を固定化してそれに結合するタンパク質（転写因子など）を得ることが出来る。

アロステリック効果＝＞アロステリック効果とは、タンパク質の機能が他の化合物（制御物質、エフェクター）によって調節されることを言う。輸血関連領域ではアンチトロンビンやヘモグロビンが代表的なアロステリックタンパク質である。

酵素反応の特性 酵素反応の特性は、基質特異性、最適温度の存在、最適 pH の存在である。それぞれが作用する場所や相手によって異なり、例えば、ほとんどの酵素の至適pHがだいたい７程度であるのに対して、胃液に含まれる消化酵素であるペプシンの至適pHは1.5から2.0である。

(2)補酵素＝＞ある酵素のみでは活性がなく、その酵素活性の発現に必須の低分子有機化合物を補酵素という。補酵素として具体的には、コエンザイムQがある。CoQは電子伝達系で電子の受け渡しに使用される。

（１）エドマン分解 エドマン分解は、タンパク質のアミノ酸配列を化学的手法で決定する方法である。タンパク質のN末端のアミノ酸を順に分離し 、分離したアミノ酸の質量分析法などを用いて同定する。このことから大きいタンパク質を調べることには不向きであるが、小さいタンパク質を調べる際には依然として有用である。

誘導適合 　酵素と基質が結合する際の立体構造について、それらの構造が変形することで結合すると考えるモデル。

活性化エネルギーは原系と反応中間体との間のエネルギーの差のこと。 このエネルギーに温度依存性を考慮に加えたものが活性化エンタルピー。 さらにエントロピー差を考慮したものが活性化自由エネルギー。

（５）アポ酵素 アポ酵素は、それ単体では酵素としての活性を持たない酵素の事。補因子が結合するとホロ酵素となり、活性を持つ。

アミノアシルｔRNAシンターゼ アミノアシルtRNAシンターゼは、タンパク質合成において、アミノ酸と対応するtRNAを特異的に結合させる役割を担っている。タンパク質合成は、mRNAがコードするアミノ酸配列に基づいて行われる。アミノアシルtRNAシンターゼは、このプロセスにおいてアミノアシル化（アミノ酸のtRNAへの結合）を担当する。

アロステリック酵素 アロステリック酵素とはほかの物質と結合すると働きが阻害されたり、促進されたりする特殊な酵素のこと。具体的には、ホスホフルクトキナーゼPFKがある。解糖系でATPが余ると、ATPはホスホフルクトキナーゼと結合して解糖系が進むスピードを下げ、ATP合成を阻害する働きをする。 細胞内エネルギー需要について ATPが過剰なときは、糖新生を行ってグルコースをつくってエネルギーを蓄える。 だから、F1,6PからF6Pになるようにする。 F6P PFK ↓ ↑ FBP(ATPで活性化) F1,6P PFKホスホフルクトキナーゼがアロステリック酵素

Gly グリシン ちなみにβターン構造をとるのは グリシンとプロリンだけ シス型をとれるから

Pro プロリン

答え　Arg Lys

答えフェニルアラニン（Phe）、イソロイシン（Ile）、ロイシン（Leu）、バリン（Val）、トリプトファン（Trp）

答え Cys

答え　Asn（アスパラギン） Gln(グルタミン)

答え　Asp(アスパラギン酸) Glu(グルタミン酸)

答え　 Ser セリン

答え　Ｈｉｓ　ヒスチジン

1.Ｘ線結晶構造解析 高分解能で原子の位置を特定できるので、詳細な立体構造が得られることが長所。一方、結晶の作成が困難なタンパク質には適応できないことが短所。 2. 核磁気共鳴 　溶液中のタンパク質の立体構造を解析できることやタンパク質の能動的な挙動や相互作用を研究できることが長所。一方、大きなタンパク質や複雑なタンパク質複合体には適用が難しいことが短所 3.クライオ電子顕微鏡観察 　結晶化させる必要がないため、均質なサンプルの調製をすることなく、立体構造を解析できることが長所。一方、得られるデータ量が数テラバイト単位と膨大であるため管理が難しいことが短所。

タンパク質の構造的な機能単位を表すことば。タンパク質内の特定の領域のこと。

トリプシンの基質結合ポケットは、シリンダー状で比較的広く開いている。そのため、トリプシンは基質としてアルギニンArg、リジンLys、またはフェニルアラニンPheのカルボニル基側を選択的に切断することが特徴である。セリン残基が触媒として機能する。 一方、キモトリプシンの基質結合ポケットはより狭く深く、ポケットの底にセリン残基がある。キモトリプシンは、基質としてトリプトファンTrp、チロシンTyr、またはフェニルアラニンPheのカルボキシル基側を選択的に切断する。セリン残基が触媒として働くが、トリプシンよりも特異的な切断パターンを示すことが特徴である。

トリプシンとキモトリプシンは似た構造や反応メカニズムを持ち、共通の祖先から派生しているため遺伝子の一部が共通している。一方、ズブチリシンは似た反応メカニズムを有しているのに対し、異なる系統から派生しているため、遺伝子の一致がほとんど見られないといわれているから。 分散進化とは、異なる系統の生物が共通の祖先から派生して進化する過程のこと 収束進化とは、異なる祖先をもつ生物が似た形質を発達させることで、似た生態学的ニッチに適応していく進化の過程のこと

アポ酵素は補酵素と共に働くことで初めて酵素としての機能を果たすもの アロステリック酵素は、活性化部位以外のところに阻害物質が結合できる部位をもち、そこに阻害物質が結合すると酵素そのものの立体構造が変化して基質と結合できなくなるという性質をもつ酵素のこと アポ酵素=補酵素なしではなんもない アロステリック酵素=なくても働く

酵素が基質と結合してミカエリス複合体になると、Serが基質のカルボニル基を求核攻撃して四面体中間体になる。 この四面体中間体に、Hisがプロトンを与えることで、ペプチド結合が切断され、アシル酵素中間体ができる。切断されたポリペプチドの新Ｎ末端は複合体から分離して水と置き換わる。 水がカルボキシ基を求核攻撃してHisのプロトン付加によるSerの脱離をもって生成物を遊離して酵素が再生する。

１）あてはまる語句を入れろ （ア）アスパラギン酸（イ）システイン（ウ）金属（エ）ヒスチジン（オ）アスパラギン酸（カ）オキシアニオンホール　（１）セリン

共通点は、酵素前駆体として不活性体の形で分泌、必要時にプロテアーゼで活性化される。 一方、相違点は、プロテアーゼでの活性化が血液凝固系の方がかなり厳密に制御される。つまり、消化プロテアーゼアはカスケード反応はないが、血液凝固プロテアーゼはカスケード反応がある。

いずれも対称的な構造をとるが、単量体であるペプシンに対してHIV-1プロテアーゼは二つの同一サブユニットが二量体を形成し、単一の活性部位をもつという違いがある。

酵素と似た配列を持つが、実際には酵素活性をもたないタンパク質のこと。具体的には、キナーゼと類似した配列を持つが、ATP結合ドメインを欠損した偽キナーゼなどがある。

酵素の機能により、人体に不都合な因子が形成されるのを阻害する薬剤は数多く存在する。たとえば、抗血小板薬は血小板の凝集を促進させる物質を生成するＣＯＸに対する阻害剤として役割を果たす。

アミノ酸残基に対して特定の化学修飾を施すことで機能や性質を調節することが出来る。例えば、キナーゼによるセリンのリン酸化が挙げられる。

異なる祖先から同様の機能を果たすタンパク質を独立に進化させる現象である。例えば、キモトリプシンとズブチリシンは同じセリンプロテアーゼであるが、その活性残基は異なる。 　

RNA自身が触媒機能を持つものをリボザイムと呼び、リボソームを構成するｒRNAは触媒機能を有するため。

答え　酵素は正反応の速度定数と逆反応の速度定数を同じ倍率で変化させる。 理由　活性化エネルギーのみを変えるから同じ倍率で変化するよ！

答え　Thr(トレオニン)