酵素はすべて複合タンパク質であり、アポ酵素に金属イオンやビタミンあるいは色素化合物が結合している。

酵素反応の速度は、温度が上昇するほど大きくなり、最大の活性を示す温度を最適温度という。

アンモニアから尿素を生成する尿素回路（オルニチン回路）は、腎臓で行われる反応である。

アンモニアから尿素に変換するのに ATP を必要とする。

糖原性アミノ酸は、解糖系によってグルコースに変換される。

酵素の基質結合部位以外の場所に小分子が結合することによって酵素の立体構造が変化し、酵素活性が変化する場合、この効果をアロステリック効果という。

尿素は、腎臓から尿中に排泄される。

アミノ酸の脱アミノ反応によってアンモニアを生成する反応は、肝臓だけで行われる。

アミノ酸が分解されると、炭素鎖部分はクエン酸回路を経て代謝される。

アミノ酸は、脱炭酸反応により 2-オキソ酸が生成する。

酵素の特徴のひとつは、反応の活性化エネルギーを増加させ、反応を容易に進行させることである。

競合阻害を起こす物質は、基質とよく似た構造を持つ。

酵素の本体はタンパク質であり、立体構造が変化すると活性は変化する。

競合阻害では、ミカエリス・メンテン定数は変わらないが、最大反応速度が低下する。一方、非競合阻害では、ミカエリス・メンテン定数が大きくなり、最大反応速度は変化しない。

アミノ酸プールは、肝臓に存在する。

体内に存在するアミノ酸は、すべて食事由来のタンパク質を分解して得ている。

アミノ酸を代謝して生成したアンモニアは、そのまま血中に放出されて尿素生成を行う臓器まで運ばれる。

小腸から吸収されたアミノ酸は、門脈を経て肝臓に輸送される。

好熱性細菌の酵素は、70～80℃の温度でも活性を失わない。

タンパク質は消化されてアミノ酸、ジペプチド、トリペプチドとして吸収されるが、一部はもっと長いペプチドのまま吸収される。

アミノ酸は、アミノ基転移反応によりアンモニアが生成する。

酵素阻害剤が酵素の基質結合部位に結合し、基質が結合できなくなることで酵素活性が低下する場合、この現象を競合阻害という。

酵素の反応速度は基質濃度に依存するが、反応速度が最大反応速度の 1/2 になるときの基質濃度はミカエリス・メンテン定数に等しい。

消化管内のアミノ酸は、小腸粘膜細胞の細胞膜を受動的に通過して吸収される。

酵素活性が最大になる pH は共通しており、pH7（中性）である。

生合成経路において下流の産物が上流の酵素活性を阻害する現象をフィードバック阻害という。

酵素阻害剤は、酵素と結合して、酵素活性（反応速度）を増加させる。

アロステリック酵素のアロステリック部位とは、基質結合部位のことである。

基質濃度を増加させると反応速度が増大するが、一定の反応速度に近づくと、基質を加えても反応速度は増加しない。

酵素は特定の物質または構造が類似した一群の化合物を基質とするが、この現象を酵素の基質特異性という。